【摘 要】
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驱动蛋白颈链向马达头部的对接是驱动蛋白力产生的过程,此对接过程是通过颈链和马达头部之间的各种非键相互作用实现的。之前的研究结果发现,颈链的ASN334与马达头部的GLY77形成一条骨架氢键,此骨架氢键周围存在三个疏水氨基酸,这三个疏水氨基酸之间具有疏水相互作用,此结构被称为ASN latch,具有很高的强度。我们发现ASN latch高强度来源于疏水相互作用和氢键相互作用的配合。以ASN334与G
【机 构】
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上海应用物理研究所,上海,201800 河北工业大学,天津,300401
【出 处】
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中国化学会第三届全国生物物理化学会议暨国际华人生物物理化学发展论坛
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驱动蛋白颈链向马达头部的对接是驱动蛋白力产生的过程,此对接过程是通过颈链和马达头部之间的各种非键相互作用实现的。之前的研究结果发现,颈链的ASN334与马达头部的GLY77形成一条骨架氢键,此骨架氢键周围存在三个疏水氨基酸,这三个疏水氨基酸之间具有疏水相互作用,此结构被称为ASN latch,具有很高的强度。我们发现ASN latch高强度来源于疏水相互作用和氢键相互作用的配合。以ASN334与GLY77之间的骨架氢键为中心氢键,疏水氨基酸对其进行了充分的保护,而中心氢键的存在又限制了三个疏水氨基酸依靠热运动所能获得的位移,保证了这三个疏水氨基酸之间的疏水相互作用。通过在分子动力学中对疏水氨基酸的突变,我们发现ASN latch的强度有了很大的减小,中心氢键变得非常不稳定,很容易被破坏。结果加较小的拉力(80pn,100pn)就能将中心氢键拉开。
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