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MoPacC是稻瘟菌中pH信号途径中的一个重要调控蛋白，在稻瘟菌的菌丝生长、分生孢子发育、附着胞形成、侵染钉穿透寄主以及侵染菌丝在寄主体内扩展等环节都起着重要的作用。前期的研究发现MoPacC的49 ～ 158AA包含三个锌指结构，是其DNA结合结构域。为深入了解MoPacC的调控机制，本研究利用大肠杆菌表达系统对MoPacC49 ～ 158截断体进行了重组表达和纯化，期望获得其蛋白核酸复合物的晶体并解析其结构，从而为揭示MoPacC与DNA的结合模式及其调控机理提供结构基础。