A Dimerization-Dependent Mechanism Drives the Functions of PRRSV nspll as Endoribonuclease and Beta

来源 :第十一届全国病毒学学术研讨会暨第六届武汉现代病毒学国际研讨会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:lb19900527
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  The porcine reproductive and respiratory syndrome virus(PRRSV)RNA endoribonuclease nsp11 belongs to the XendoU superfamily,and plays a crucial role in viral RNA synthesis.To date,no structure has been reported for an arterivirus endoribonuclease nsp11.Here,we report the first crystal structure of the arterivirus nsp11 from PRRSV,which exhibits a unique structure and assembles into an asymmetric dimer that is completely different from the hexameric structure of coronavirus nspl5.However,the structures of the PRRSV nsp11 and coronavirus nspl5 cocatalytic domains were perfectly superimposed,especially in the "active site loop" and "supporting loop" regions.
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