【摘 要】
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细菌素作为可能的抗生素替代剂,正受到越来越多的重视.目前已发现的细菌素虽然较多,但多肽分子结构与抑菌机理之间的关系并不明确.目前推测多肽通过N端的正电荷氨基酸与细胞膜上负电荷之间相互吸引从而作用于细胞膜表面.Pediocin PA-1是一种Ⅱa类广谱的乳酸菌细菌素.本实验通过对PA-1的N端正电荷氨基酸残基的插入或者替换,从而研究正电荷残基与细胞膜结合之间的相互作用.发现PA-1的第13位丝氨酸突
【机 构】
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浙江工商大学食品与生物工程学院,浙江省食品微生物技术研究重点实验室 杭州310035;浙江大学生命科学学院,浙江省细胞与基因工程重点实验室 杭州310009
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细菌素作为可能的抗生素替代剂,正受到越来越多的重视.目前已发现的细菌素虽然较多,但多肽分子结构与抑菌机理之间的关系并不明确.目前推测多肽通过N端的正电荷氨基酸与细胞膜上负电荷之间相互吸引从而作用于细胞膜表面.Pediocin PA-1是一种Ⅱa类广谱的乳酸菌细菌素.本实验通过对PA-1的N端正电荷氨基酸残基的插入或者替换,从而研究正电荷残基与细胞膜结合之间的相互作用.发现PA-1的第13位丝氨酸突变为赖氨酸后片球菌素活性明显提高,PA-1的第0位增加一个赖氨酸后活性也有一定增强.最终突变肽的活性比原始肽提高了2倍.以上表明N-末端正电荷氨基酸对于片球菌素PA-1的活性有重要作用.在一定程度上增加细菌素N端的正电荷数,可增强细菌素的抗菌活性.
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