【摘 要】
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从云南产眼镜蛇中分离纯化得到一个 L-氨基酸氧化酶,命名为 NA-LAAO。测定了 NA-LAAO 的 N 末端序列、酶活性、对血小板的激活及其与血小板膜蛋白的结合。结果表明: NA-LAAO
【机 构】
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中国科学院昆明动物研究所; Theodor Kocher Institute,University of Berne,Freiestrasse 1,CH-3012,Berne,Switzer
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从云南产眼镜蛇中分离纯化得到一个 L-氨基酸氧化酶,命名为 NA-LAAO。测定了 NA-LAAO 的 N 末端序列、酶活性、对血小板的激活及其与血小板膜蛋白的结合。结果表明: NA-LAAO 的N-末端序列和其它蛇毒来源的氨基酸氧化酶有很高的同源性。NA-LAAO 直接诱导洗涤血小板的聚集,但不作用于富集血小板。过氧化氢对血小板没有激活作用,但它可以提高低浓度的 NA-LAAO 对血小板的激活作用。NA-LAAO 激活血小板时,诱导许多血小板蛋白的酪氨酸磷酸化,包括 Src,Syk and PLCγ2。与 convulxin 不同,NA-LAAO 并不激活 Fcγ和 LAT。说明 NA-LAAO 对血小板的激活机制并不是通过 GPVI 途径。NA-LAAO 诱导的血小板的聚集和血小板蛋白磷酸化受过氧化氢酶的抑制。用流式细胞仪检测发现 NA-LAAO 可结合于固定的血小板,同时也可结合于血小板裂解液。此外,用 NA-LAAO-Sepharose 4B 亲和柱可从血小板中分离到几个血小板膜蛋白。这些结果说明,NA-LAAO 与血小板膜蛋白的结合在血小板激活中可能起到一定作用。
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