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解旋酶是一类调节核酸的二级结构的马达蛋白。RHAU解旋酶特异性的与G-四链体结合,调节体内如端粒和m RNA等相关序列中的G-四链体结构。目前对于解旋酶如何与G-四链体相互作用并打开G-四链体的机制仍不清楚。我们通过单分子磁镊直接观察单个G-四链体分子的折叠和去折叠过程,发现在没有ATP时,解旋酶RHAU同G-四链体的结合将稳定G-四链体。在AMP-PNP,ADP的结合状态下,RHAU解旋酶均表现出稳定G-四链体的效果。而在ATP水解中间状态的下,RHAU的结合不能稳定G-四链体。由以上结果我们提出了RHAU水解ATP解链G-四链体的工作模型。我们的研究也证实了3’-ssDNA,RHAU的N-末端对于RHAU解链G-四链体是必须的。