双峰驼乳中富含多种营养素外还含有许多生物活性成分,其中乳铁蛋白在食品配方和药物研究等方面均起着重要作用。本研究通过等电点沉淀、硫酸铵沉淀和凝胶层析等方法,从内蒙古阿拉善双峰驼乳中分离纯化乳铁蛋白,通过考马斯亮蓝方法测定不同分离纯化方法所获得的乳铁蛋白含量,并用SDS-PAGE电泳分析了其纯度和分子量。结果表明,通过两次硫酸铵沉淀-两次SephadexG-100柱层析分离得到纯度为91%的驼乳乳铁蛋白(CLF)。再经凝胶成像系统分析确定其分子量为81.42KD。采用试管二倍稀释法测定了驼乳铁蛋白的抗菌活性,结果表明CLF对E.coli的最小抑菌浓度(MIC)为3mg/mL,对S.aureus的最小抑菌浓度为2mg/mL,且与溶菌酶联合应用,则能明显增强其抗菌作用。乳铁蛋白的抗菌活性还与其铁饱和度密切相关,随着铁饱和度的增加其抗菌活性明显下降。葡萄糖、蔗糖、麦芽糖、牛血清白蛋白(BSA)、尿素、硫酸铵在0～10mg/mL,乳糖和可溶性淀粉在0～4mg/mL,酪蛋白在0～1.2mg/mL的质量浓度范围内,对CLF的抗菌活性影响不大。而NaCl或KCl的浓度为25～100mmol/L,MgCl2或CaCl2的浓度为1.0～5.0mmol/L时,乳铁蛋白的抗菌活性则会明显降低。不同热处理和不同pH值条件对乳铁蛋白的抗菌活性亦有显著影响:在一定的温度范围内,随着热处理温度的增加乳铁蛋白的抗菌活性明显下降,即经较低温度加热处理后CLF能很好的保持其活性;而经较高温度加热处理会使CLF变性并失去抗菌活性。不同pH条件下的抗菌试验结果表明,当pH值在7.5～8.0时CLF的抑菌效果最好。