蓝铜蛋白(Rusticyanin)是第I类铜蛋白家族成员，是氧化亚铁硫杆菌中铁呼吸电子链中重要的组分。该蛋白分子内的铜原子与Cys138，His85、His143以强健结合，与Met148以较弱的键结合，形成四面体结构。Cys138和His85只是维持铜与蛋白结合的关键位点，Met148位点轴向配体对于氧化还原电子传递有一定的影响，但并不是控制氧化还原反应的关键位点，His143位点目前对其的研究还很少，很可能是氧化还原的开关，但目前没有相关文献报道过。本论文从嗜酸亚铁氧化硫杆菌中克隆出蓝铜蛋白基因，构建了蓝铜蛋白重组质粒，并将其在大肠杆菌载体中表达，用亲和一步层析方法纯化。光谱学数据表明其能够和IRO蛋白发生反应，证明了目前亚铁氧化系统电子传递的途径：IRO和蓝铜蛋白之间发生了电子传递。本论文构建了His143位点的定点突变质粒，并将其在大肠杆菌中表达用镍柱纯化。通过聚丙烯酰胺凝胶电泳，光谱学数据确定143位点是蓝铜蛋白与外界电子传递的关键位点，移除其结构上与铜连接的咪唑基团导致结合的铜减少，若继续在咪唑溶液中孵育则蓝铜突变蛋白活性有所增加。分子结构模型证明若将咪唑基团突变后，铜离子就暴露下溶液环境中，外面的溶剂很容易进去到四面棱形结构里导致铜离子结构瓦解，电子不发生传递。因此His143位点是蓝铜蛋白电子传递的关键部位。