背景与目的14-3-3蛋白自被发现以来,其越来越多的功能被逐渐报道出来。14-3-3蛋白在哺乳动物中共有7个亚型,这些亚型分别被不同的基因编码而成,并且都是以同源或异源二聚体的形式存在于细胞中。14-3-3蛋白是一类高度保守的蛋白质家族,其成员可与数百种蛋白质相互作用,在神经发育、信号转导、免疫反应、蛋白转运、细胞周期和凋亡等细胞生命活动中都发挥着非常重要的作用。14-3-3蛋白家族还参与许多神经系统疾病的发生,并与多种肿瘤的发生密切相关。O-连N-乙酰氨基葡萄糖（O-linkedβ-N-acetylglucosamine,O-Glc NAc）是一类动态的、可诱导的蛋白质翻译后修饰,其修饰一般发生在蛋白质的丝氨酸（Serine）或苏氨酸（Threonine）位点上,多发生在细胞核和细胞质中。这一动态的修饰主要是由O-连接的N-乙酰葡萄糖胺转移酶（O-Glc NAc transferase,OGT）与O-连接的N-乙酰葡糖胺水解酶（O-Glc NAcase,OGA）调控的,其中OGT能够使蛋白质的丝氨酸或苏氨酸位点发生糖基化修饰,而OGA则能够使蛋白质发生去糖基化修饰,该修饰在调节基因转录、细胞信号和应激反应中都发挥着非常重要的作用。本文的目的在于探究14-3-3蛋白与OGT之间是否存在着相互作用,并揭示其相互作用的分子机制,为进一步研究其在蛋白质O-Glc NAc糖基化修饰中所发挥的生物学功能提供一定的理论基础。方法使用分子克隆技术构建目的基因质粒。采用蛋白免疫印迹实验（Western Blot）及考马斯亮蓝染色实验,检测目的蛋白的表达水平。通过免疫共沉淀实验,检测14-3-3蛋白与OGT之间是否存在着相互作用。结果研究发现14-3-3蛋白与OGT之间存在着相互作用,并且14-3-3蛋白与OGT之间的相互作用并不受磷酸化修饰的调控,也并不受DNA损伤的影响,而是受到糖基化修饰的调控。在血清饥饿或EBSS培养基诱导细胞自噬时,14-3-3蛋白与OGT之间的相互作用有一定程度的增强。OGT的活性可能受14-3-3蛋白的调控,14-3-3蛋白作为接头蛋白介导了OGT与底物的相互作用。结论通过蛋白纯化分析,我们发现14-3-3蛋白是OGT的结合蛋白。14-3-3蛋白与OGT之间存在着相互作用,并可能依赖OGT自身糖基化修饰的调控。在血清饥饿或EBSS培养基诱导细胞自噬后,14-3-3蛋白与OGT之间的相互作用会有所增强。