一系列被称为分裂体的蛋白质复合物介导着原核细胞的分裂。这种分裂体的组装是由微管蛋白同源物FtsZ在分裂位点聚合成环状结构,即收缩环（Z环）开始的。FtsZ作为主要的细胞骨架蛋白,在细胞分裂中起到了关键的作用。FtsZ原丝纤维由GTP的结合和水解调节聚合和解聚循环,通过水解GTP,将化学能转变成机械能再转变成向内的收缩力,缩小自身直径,拉动隔膜内陷,直到细胞分裂结束,形成新的两个细胞。在大肠杆菌中,Z环含有20多种相关蛋白,其中既包括负调控因子,也包括正调控因子。如负调控蛋白MinC和SulA可以直接抑制FtsZ聚合,调节Z环的形成。同时,包括ZipA和ZapA在内的正调控蛋白在体外可以增强FtsZ的组装,促进其横向接触形成束状结构,稳定体内的Z环结构。ZapA是一个小分子的分裂调控蛋白,可稳定FtsZ单体之间相对较弱的侧键。在铜绿假单胞杆菌测序的研究中,经常有研究者把另外一种蛋白也标记为ZapA。铜绿假单胞杆菌ZapA（PaZapA）由基因pa5227编码,而这种新蛋白由基因pa5407编码。通过序列比对发现这两种蛋白的序列相差很大,我们将新蛋白命名为Zap L（ZapAlike）。本研究把铜绿假单胞菌ZapA和铜绿假单胞菌ZapL（PaZapL）对铜绿假单胞菌FtsZ（PaFtsZ）的相互作用进行对比研究,以此来研究PaZapL的功能以及生化特性。由于基因pa5405-pa5407位于一个基因簇上,那么对这几个基因的研究,也可以使我们进一步了解PaZapL的功能。大肠杆菌中也有一种小分子蛋白被一些测序结果标注为ZapA（EcZapA）,但被标注的这类蛋白也和EcZapA蛋白有很大区别。通过检索这个蛋白质序列,我们发现这些蛋白主要存在于λ-噬菌体、志贺氏菌、以及其他一些噬菌体中。噬菌体中含有的序列非常有限,所以这个蛋白的生化特性和功能就值得去探究。尽管这个蛋白主要可能存在于噬菌体中,并且和PaZapL序列相似度不高,但是我们的研究发现,它和PaZapL具有一定的相似特性,所以在本课题研究中将大肠杆菌中这个新蛋白命名为EcZapL（EcZapAlike）。通过研究大肠杆菌ZapL与大肠杆菌FtsZ（EcFtsZ）的相互作用来探究EcZapL的功能以及生化特性。从电镜负染色结果可以看出PaZapL可以诱导PaFtsZ形成两条平行的原丝纤维结构,而EcZapL可以诱导EcFtsZ形成束状结构的原丝纤维。除此之外,从EcZapL和EcFtsZ混合后的电镜负染色结果可以看出,当EcZapL存在的情况下,也形成了一些闭合的单聚原丝纤维结构。通过检测PaZapA、PaZapL、EcZapL分别对PaFtsZ和EcFtsZ的GTP酶活性的影响发现,不断升高体系中PaZapA、PaZapL、EcZapL的浓度时,对应的FtsZ的GTPase的水解速率相应地降低,但是都只有轻微的影响。通过光散射信号的检测,当我们将PaZapA和PaFtsZ混合后,检测到其可以产生较强的光散射信号,有很短的延迟几乎观察不到,在大约50s到达最大值后光散射信号快速下降。检测PaZapL和PaFtsZ混合物的光散射信号发现其光散射信号在大约200 s之前快速上升,然后处于平缓状态,并没有下降趋势。当检测EcZapL和EcFtsZ混合物的光散射信号可以看到在出现了短暂延迟后,光散射信号表现出持续稳定上升的趋势,没有出现快速上升阶段,也没有表现出解聚动力学,其原丝纤维结构相对稳定。PaZapA、PaZapL、EcZapL分别与对应的FtsZ的混合物都出现了强的光散射信号,但是它们却表现出不同的动力学特征。我们使用荧光倒置显微镜来观察PaZapL和EcZapL分别在铜绿假单胞杆菌和大肠杆菌中的定位。结果表明GFP-Pa Zap L,GFP-EcZapL的表达主要出现在细胞的中间位置。我们推测其两者功能和PaZapA以及EcZapA相似,均是收缩环的结合蛋白,参与到收缩环的组成。但是与ZapA相似,它们并不是分裂必需的蛋白,对铜绿假单胞杆菌Zap L的敲除,并不会影响细菌的生长。从Pa5405、Pa5406、PaZapL和PaFtsZ混合后的电镜负染色结果中可以看出PaFtsZ形成了大的束状结构的原丝纤维。而值得注意的是,当Pa5405、PaZapL和PaFtsZ混合后出现了一些闭合的微型环和高度弯曲的构象,而且也没有观察到PaZapL和PaFtsZ混合后所形成的两条平行的原丝纤维结构。它们之间是如何互相作用,互相调节的尚需要进一步研究。本课题研究了一种新的细菌收缩环结合蛋白ZapL的功能性质及其生化特性,通过结果我们初步推测PaZapL和EcZapL可能是细胞分裂机制的正调控因子,对于更精确地实验结果还在进一步的实验进行中。