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α-淀粉酶是一种重要的生物酶制剂，但由于游离酶对外界极敏感，不稳定、易失活变性、不能实现催化反应的连续化和自动化，严重限制了它的广泛应用，所以研究α-淀粉酶的固定化至关重要。水凝胶由于具有良好的机械性能、稳定的理化性质、溶胀却不溶解等优点，在物质的分离纯化、药物的控制释放、酶的固定化等领域有着很大的发展前景。本文研究了以凝胶为载体固定α-淀粉酶的制备及其性能。由于固定化酶的活性与载体材料和固定化方法密切相关，本文以生物相容性好的P（DMAA-co-AM）凝胶作为载体，采用原位固定法和物理吸附法固定α-淀粉酶，研究两种固定化方法制备固定化α-淀粉酶的优化条件和固定化酶的性能。在此基础上，通过引入海藻酸钠（SA）对P（DMAA-co-AM）凝胶进行改性，研究改性P（DMAA-co-AM）凝胶载体的物理吸附固定α-淀粉酶的性能。主要内容如下：1.以P（DMAA-co-AM）凝胶为载体，分别研究采用原位固定法和物理吸附法固定α-淀粉酶的优化条件。结果表明：采用原位固定法，n（DMAA）:n（AM）=2:1，BMA用量（摩尔含量，下同）为0.3%，APS用量为0.6%，α-淀粉酶浓度为1.0mg/mL时制备的固定化α-淀粉酶活性最高，固定率高达95.16%；采用物理吸附法，n（DMAA）:n（AM）=1:1，BMA用量为0.2%，APS用量为0.6%，α-淀粉酶浓度为2.5mg/mL时制备的固定化α-淀粉酶活性最高，固定率为63.51%。2.以P（DMAA-co-AM）凝胶为载体，分别采用原位固定法和物理吸附法固定α-淀粉酶，研究了固定化酶和游离酶的活性受温度和pH的影响，结果表明：游离酶的最适温度和pH分别为50℃和6.0，原位固定法制备的固定化α-淀粉酶的最适温度较游离酶的提高了10℃，最适pH提高到了6.6；物理吸附法制备的固定化α-淀粉酶的最适温度和pH与游离酶的保持一致。进一步研究两种方法固定化酶的稳定性，结果表明：原位固定法固定α-淀粉酶具有较宽的活性温度和pH范围，且温度稳定性、操作稳定性、储存稳定性和固定率均较为理想；而物理吸附法的操作工艺更加简单，且固定化过程中不改变酶分子的活性结构。3.以P（DMAA-co-AM）/SA凝胶为载体，在P（DMAA-co-AM）凝胶基础上研究体系的最佳条件，结果表明：SA用量为2%时，固定化α-淀粉酶活性最高，此时固定率为58.23%。相对于P（DMAA-co-AM）凝胶固定化α-淀粉酶的性能，改性凝胶固定化α-淀粉酶的活性最适温度与游离酶保持一致，pH提高到6.6，即固定化酶的pH使用范围得到拓宽，同时其稳定性有了较为明显的提高。4.研究固定化酶和游离酶的酶促反应动力学结果表明：固定化α-淀粉酶较游离酶具有更好的底物亲和性。游离酶的米氏常数（Km）和最大反应速率(Vmax)为5.16mg/mL，2.56mg/min；原位固定法和物理吸附法固定α-淀粉酶的米氏常数（Km）和最大反应速率(Vmax)分别为：1.33mg/mL，0.52mg/min；1.44mg/mL，0.58mg/min。SA改性P（DMAA-co-AM）固定化α-淀粉酶的Km和Vmax为1.07mg/mL，0.54mg/min，SA改性后固定化酶的底物亲和性更好。