高温花生粕是花生经过高温压榨产油后得到的加工副产物,受压榨过程中高温高压等综合作用,花生粕中含有的花生蛋白（40%～55%）发生高度变性,导致其物化性质降低,特别是水溶性差,限制了其再原料化利用。因此,如何提高高度变性的花生蛋白（High-temperature peanut protein isolate:HPPI）的水合特性,对实现资源的再利用具有重要意义。本论文针对高温花生粕中HPPI水合特性差的问题,应用低温等离子体技术（Cold plasma:CP）,通过协同剪切处理,引入具有还原性的双糖和多糖对分子进行结构修饰。通过对改性后蛋白的结构,内部基团,化学键,游离氨基酸,晶体结构以及作用位点等的变化进行表征,对改性的机理进行了探讨。最后将改性处理后的蛋白应用于制备具有功能性的水包油型乳液,实现其高值化利用。HPPI的高度变性使其分子之间相互交联聚集,因此首先采用高速剪切技术将其分散均一。结果表明HPPI的粒径在12000 rpm下处理15 min后由502.67±5.69 nm降低至313.67±2.52 nm,增大了蛋白的比表面积。同时,在剪切过程中,随着HPPI内部疏水性氨基酸的暴露,蛋白的三级结构和表观构象逐渐解聚和伸展,热力学稳定性降低。高速剪切处理后HPPI的二级结构也发生了由有序紧密向无序疏松的转变,蛋白分子灵活性改善。此外,蛋白表面C-H键,-OH和-NH2等化学键和基团含量的增加改善了溶液环境的极性。由此,在剪切处理后,高温花生粕中可溶蛋白浓度,蛋白结合水的能力,蛋白乳液的稳定性以及蛋白溶液的粘弹性均得到改善。基于剪切处理对HPPI分子结构的裂解,利用CP对蛋白分子的表面结构进一步进行修饰。研究结果表明高温花生粕中可溶蛋白浓度在70 W下CP处理2 min后从0.22±0.01 mg/m L提高至1.02±0.03 mg/m L。同时,HPPI的表面水合分子数降低,水合特性改善。蛋白水合能力提高的原因主要分为以下几个方面:（1）CP处理后HPPI的三级结构呈现松散的构象,并通过在蛋白表面引入NH4+离子,蛋白分子灵活性提高;（2）CP产生的高能粒子通过对HPPI表面进行刻蚀,粗糙度提高,从而扩大了与水分子相互作用的面积;（3）CP处理提高了HPPI表面亲水基团（包括-COOH、-CO、-OH）和亲水性氨基酸的含量;（4）HPPI中巯基含量的降低,二酪氨酸和表面氧元素含量的增加表明蛋白分子结构受CP处理产生的氧化作用的影响;（5）CP处理提高了HPPI的表面自由能,加速了其与水分子之间氢键的形成和静电相互作用。除此之外,CP处理促进了HPPI晶体结构的形成,这与其有序的二级结构的形成密切相关。此外,提高蛋白表面亲水基团数量是改善其水合特性的重要手段,因此拟利用CP处理诱导亲水性还原糖-乳糖参与与HPPI分子之间的共价结合,并对其作用机制进行探讨。研究结果发现HPPI在CP诱导下与乳糖分子结合时呈现结构解聚,结合,再解聚,再结合的动态过程。在80 W下CP处理3 min后,乳糖与HPPI的接枝度可达18.89±0.31%,而糖基化产物的褐变程度发生了降低。糖基化产物中可溶蛋白浓度由0.61±0.02 mg/m L提高至1.34±0.04 mg/m L（90 W,3 min）,水合特性得到改善。乳糖分子通过在蛋白表面共价结合,使糖基化产物的粒径增大,表面疏水性降低,同时形成了松散的三级结构和稳定有序的二级结构。在对反应前后氨基酸含量变化进行分析时发现Glu,Gly和Ala等氨基酸参与了CP诱导的美拉德反应的进行。与此同时,糖基化产物中一共检测出5条参与反应的肽段,其中包含7个接枝位点（Lys和Arg）,这为HPPI的定向修饰打下基础。为了进一步探讨还原糖的类型对共价结合的影响,选用了具有还原性的多糖-田菁胶（SG）与HPPI分子之间进行共价结合。研究结果发现在80 W下CP处理3 min后HPPI与SG的接枝度达到15.57±0.38%,同时生成了美拉德反应终极阶段产物。糖基化产物中可溶蛋白浓度由0.61±0.02 mg/m L提高至1.58±0.01 mg/m L（70 W,3 min）。相较于乳糖分子,SG在HPPI分子表面的共价结合需要更低的糖添加量和反应能耗。由于SG分子之间具有较强的空间位阻,因此形成的糖基化产物的二级结构和三级结构的有序性降低,松散的肽链结构为其与水分子间相互作用提供有利条件。除此之外,HPPI中的亲水性氨基酸和芳香族氨基酸是参与CP诱导的美拉德反应的主要结合位点,这表明还原糖类型对反应的发生产生不同的影响。最终,糖基化产物的抗氧化性能得到提高。最后,针对CP诱导形成的HPPI与SG糖基化产物（简称糖蛋白）具有良好的水合特性,进一步研究了在不同蛋白添加量下HPPI乳液和糖蛋白乳液功能性质的表达及其在包埋递送β-胡萝卜素方面的应用。结果表明糖蛋白通过在油水界面形成双层界面结构,比HPPI乳液具有更优良的稳定性,更小的液滴结构以及更强的抵抗外界环境变化的能力。乳液的流变学行为表明糖蛋白乳液呈现半固体的凝胶态,具有更加稳定的构象。采用5%的蛋白添加量对β-胡萝卜素进行包埋,结果发现HPPI乳液与糖蛋白乳液对其包封率均达到97%以上。而在模拟胃肠道消化过程中糖蛋白乳液将β-胡萝卜素在胃消化阶段的释放率由67.32%降低至47.19%,实现了β-胡萝卜素在肠道的缓释效果。同时,糖蛋白乳液提高了β-胡萝卜素在肠道的生物可及性和转换稳定性,这为其作为功能性成分的载体打下基础。