阿尔茨海默症(Alzheimer Disease,AD)是一种不可逆转的进行性神经退行性病变疾病。到目前为止,AD的发病机制还未明确,但是已经明确β-淀粉样蛋白(Amyloid beta peptide,Aβ)是AD最重要的致病因素之一。Aβ是一种具有38-43个氨基酸长度的小分子蛋白,其中最主要的两种致病类型分别是Aβ40和Aβ42。此外,目前的研究发现,与Aβ40相比,Aβ42不仅具有更强的寡聚能力,而且也具有更强的神经毒性。因此,有研究认为Aβ蛋白的毒性与其寡聚能力相关。虽然近年来有关Aβ的毒性机制得到了大量的研究,然而,Aβ通过怎样的方式发挥毒性并不是很清楚。对比鼠源Aβ42与人源Aβ42的氨基酸序列,两者只有第5位、第10位和第13位氨基酸的差异。然而,细胞培养实验已经证实,人源Aβ42具有毒性,而鼠源Aβ42的毒性很小甚至不具有毒性。鉴于鼠源Aβ42与人源Aβ42的毒性差异,以及之前的研究认为Aβ蛋白的毒性与其寡聚能力相关,我们猜想造成鼠源Aβ42的毒性很小甚至不具有毒性的原因可能与鼠源Aβ42的寡聚能力有关,而且鼠源Aβ42三个氨基酸的差异是影响其寡聚能力的重要因素。此外,先前的报道并没有提到人源Aβ42和鼠源Aβ42寡聚能力的比较。因此,为了检测鼠源Aβ42的寡聚能力以及验证鼠源Aβ42三个氨基酸的差异对寡聚能力的影响,作者将采用电泳、银染、Western-Blot、以及透射电镜、单层膜及脂质体体系等实验方法对鼠源Aβ42及人源Aβ42的寡聚能力进行检测,以比较两种蛋白之间的寡聚能力差异,以及与膜脂相互作用的差异。结果显示,人源Aβ42与鼠源Aβ42具有十分相似的寡聚能力。但是,这两种蛋白为什么还会出现毒性差异呢?这还需要进一步的实验进行相关的探索。本文取得的研究结果,将为两种Aβ42的毒性比较提供一定的参考作用,而且可以为AD的研究提供新的依据。