蛋白质翻译后修饰通过改变蛋白质的生化特性在许多细胞生理过程中发挥着举足轻重的作用。然而现有的实验技术水平有限以及相关数据不足导致仅有很少的几种翻译后修饰得到较为系统的研究分析。传统的实验方法，如定点突变，质谱分析，肽段文库等常常需要耗费大量的时间和精力，从而严重制约了相关研究的进展。近年来，计算预测的方法在数据的前期分析以及靶位限制方面做出了巨大贡献，为进一步的实验验证提供了有效地指导和帮助。在过去的三年里，我的主要研究工作是Calpain介导的切割修饰以及PBD依赖性的磷酸化绑定的生物信息学分析。大量的研究证实，这两种蛋白质翻译后修饰在许多细胞生理过程中发挥着重要作用，如基因表达调控，信号转导以及细胞有丝分裂进程等。临床分析表明修饰异常往往和疾病密切相关。　　 本研究为识别具体的修饰位点深入探讨了其分子机理，相继开发了针对calpain切割位点预测的GPS-CCD 1.0和Plk磷酸化绑定以及磷酸化位点预测的GPS-Polo 1.0软件。并且，我们用GPS-CCD 1.0对一系列切割位点不明的calpain底物做了详细的注释。另外，我们利用GPS-Polo 1.0全面分析了真核细胞中磷酸化蛋白质组数据，并对Plks介导的磷酸化绑定以及磷酸化位点做了进一步注释。基于蛋白质序列分析及体内体外的生化与细胞实验有力地证明了Plk1和Mis18B存在相互作用，而磷酸化的T14和S48是PBD结构域绑定的位点，并且这种磷酸化绑定的结合方式促进了Mis18B的稳定性。不仅如此，我们还系统地对潜在的Plks磷酸化绑定蛋白以及磷酸化底物做了更深一步的注释GO(Gene Ontology)。分析发现，相对于磷酸化底物而言，Plks磷酸化绑定蛋白在细胞有丝分裂中分布更为显著。综上所述，我们对两种翻译后修饰所做的系统性分析为实验学家提供了非常可靠的数据资源。我们有理由相信，把我们的工作与实验验证有机的结合会将这两种翻译后修饰的研究带入一个新的发展阶段。