近些年,电子自旋共振（ESR）开始被广泛应用于结构生物学的研究,在蛋白质结构解析、蛋白质构象变化等等一系列重要的结构生物学问题上取得了令人瞩目的成功。结构域是蛋白质的基本构建模块,也是有特定功能蛋白质中独立进化的结构单元。某些蛋白质的结构域有明确规定的职能和行为,是各种细胞生命过程中的基石。基因组分析表明,超过70%的真核生物蛋白为多结构域蛋白。多结构域蛋白的模块化特性为其提供了稳定性以及新的合作功能。这些蛋白质的结构域之间通常由灵活的“连接器”连接。因此,确定这些结构域的相对取向和位置,将是理解结构域之间的相互作用以及多结构域蛋白功能机制的关键所在。通过对核磁共振和ESR获得的距离约束的结合,二结构域蛋白Rv0899的结构得到了解析,并且有潜力作为一种普遍性的方法用于多结构域蛋白的结构解析。利用双电子电子共振对两个定点标记的DAGK蛋白突变体进行了距离研究。对于已经获得的两个DAGK蛋白结构（晶体与液体核磁结构）加入自旋标记后计算得到的突变位点之间的距离,研究发现晶体结构的结果与实验值更加符合。ESR实验同样也能被用于磁性的研究。反铁磁是一种反平行电子对之间的短距离交换相互作用。铁磁性通常出现在含有过渡族金属元素的复合物中,这些过渡族金属元素最外层电子通常占据3d或者4f轨道。对于呼吸链中的复合物I,反铁磁性也表现在蛋白质中的铁-硫簇之间。Ndi1蛋白是一种二型复合物I酶,根据已解析的结构,Ndi1中没有任何的铁-硫簇存在,取而代之的是两个结合的泛醌分子。基于变温的ESR实验,本工作发现在Ndi1蛋白质中,也存在着反铁磁的相互作用。通过对实验数据进行van Vleck公式拟合,得到负的海森堡J耦合常数,此结果也进一步证明了反铁磁性质的存在。最后,通过对Ndi1蛋白质的结构的量子化学计算,本工作证明Ndi1中的反铁磁性来自于从黄素腺嘌呤二核苷酸到泛醌Ⅰ以及从泛醌Ⅰ到泛醌Ⅱ的电子传递过程,并且遵循通过空间相互作用的机制。对Ndi1蛋白一个突变的研究进一步确定,反铁磁来自电子传递而不是自旋偶极耦合作用。这是首次在生物分子中发现电子在基于p轨道的化合物中传递所导致的反铁磁效应,加深了人们对反铁磁效应的进一步认识,并且为把生物分子用于具有独特磁性质的材料的研发和制作带来了启发。