胰蛋白酶抑制(Trypsin Inhibitor, TI)属于丝氨酸蛋白酶抑制剂家族，普遍存在于植物、动物和微生物中，通过调节一系列丝氨酸蛋白酶的活性而参与许多基本的生命活动。TI具有重要的药用价值，对于治疗急性胰腺炎、肺气肿、多功能衰竭、休克，减少心脏外科手术中失血、防治脑水肿和脑缺血、预防早产、预防单侧肺缺血再灌注引起的损伤等方面都有相关的研究报道。因此寻找新型的，高效的TI具有重要的理论意义和应用价值。本文利用硫酸铵分级沉淀、阴离子交换以及Sephadex G-100凝胶过滤技术从鹰嘴豆(Cicer arietinum L.)种子中分离纯化得到胰蛋白酶抑制，并进行部分性质研究。鹰嘴豆种子经脱皮、碾磨、石油醚脱脂、正交试验法对提取温度(A)、溶剂用量(B)、pH值(C)、提取时间(D)4个因素进行优选，确定粗提条件为在pH4.0，提取液体积比为1:40，提取温度为50℃条件下浸提1.5h，其抑制活力最高。粗提液经35%~75%饱和度硫酸铵分步盐析，进一步利用DEAE-52纤维素离子交换和Sephadex G-100分子筛层析，分离纯化得到其中的一种胰蛋白酶抑制(CPTI)。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，计算出该CPTI的分子量约为25.7KDa，对牛胰蛋白酶的抑制常数Ki为3.88×10-7mol/L(BAPNA为底物时)，是一种抑制活力很强的竞争性抑制剂。在100℃加热60min，CPTI仍保持78%的抑制率，表明CPTI具有较高的耐热性。对其酶学专一性质研究表明，CPTI对胰蛋白酶很强的抑制作用，而对胰凝乳蛋白酶抑制作用较弱，对胃蛋白酶、木瓜蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶无抑制作用。