Hsp40家族是Hsp70分子伴侣系统的重要成员。其作用主要通过调节Hsp70ATPase活性、结合非天然态蛋白及新生多肽链呈递给Hsp70，作为辅分子伴侣辅助蛋白进行正确折叠。Ⅰ型Hsp40(如Ydj1)和Ⅱ型Hsp40(如Sis1)，在亚细胞定位、调节Hsp70 ATPase活性、与Hsp70协同行使细胞功能等多方面都具有差异。作为大肠杆菌中DnaJ的同源蛋白，酵母中的Ydj1和Sis1都是多结构域蛋白，其N-端J-结构域具有较高的相似性，而其余C-端结构域的氨基酸序列则存在不同程度的差异，从而可能造成其功能上的不同。迄今尚未解析全长Ydj1和Sis1的三维结构，因此它们在结构和折叠方面的差异，以及对于Hsp70不同的调节作用有待阐明。　　 在盐酸胍诱导的去折叠过程中，Ydj1和Sis1内源荧光光谱的变化表明其去折叠均为可逆过程，并表现蛋白浓度依赖性。其去折叠过程可用二体蛋白表观二态模型进行描述。用远紫外圆二色光谱(CD)检测二级结构随胍浓度的去折叠过程与内源荧光监测的过程曲线不重合，这暗示折叠中间体的存在，并用包含单体中间体的三态模型进行了描述。进一步构建的仅包含Ydj1和Sis1 N端J结构域或C端结构域的一组片段突变体蛋白和由Sis1 N-端结构域与Ydj1 C-端结构域拼接的杂合蛋白SYY，用内源荧光和CD信号分别监测C端和N端片段的折叠过程。在以内源荧光信号监测的平衡态去折叠和动力学折叠试验中，SYY均表现出与Ydj1一致的行为；而在以CD信号作为结构特征的平衡态去折叠和温度变性中，独立表达的Ydj1 N-端片段突变体和全长Ydj1中N-端区域的折叠过程相吻合。CD检测的稳态去折叠过程中，独立表达的Sis1 N-端片段突变体也与全长Sis1中N-端区域的折叠过程相一致。以上结果表明Ydj1和Sis1的N端片段(J结构域和G/F结构域)与C端片段可以彼此独立地进行折叠。　　 在观察N端和C端Hsp40片段、以及杂合蛋白突变体，对于Ure2体外成纤维过程影响的实验中表明，Sis1和Ydj1的N-端片段都能够抑制体外Ure2纤维的形成(迟滞期延长)，这与利用酵母遗传学得到的结果相一致，并可作为进一步研究Hsp40影响Ure2成纤维过程的基础。