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ZBTB蛋白是C2H2型锌指蛋白家族的重要成员，作为转录因子调节下游靶基因的转录活性，广泛地参与基因的转录调控，细胞增殖、分化及凋亡等生命活动。本实验室通过RT-PCR从胃癌细胞AGS cDNA中克隆到一个ZBTB家族成员——ZBTB8A(Zinc finger and BTB domain containing 8A)(NM_001040441)。目前还未见ZBTB8A功能研究的相关文献报道。我室前期研究结果表明ZBTB8A定位于1p35.1，含有1326bp开放阅读框，编码一个由441个氨基酸组成，分子量为50KD的蛋白。ZBTB8A蛋白N端含有一个BTB结构域，C端含有两个典型的C2H2型锌指基序。同源性分析显示该蛋白BTB结构域和多个ZBTB家族成员的BTB结构域是高度同源的。亚细胞定位分析显示ZBTB8A定位于细胞核且呈斑点状分布。
蛋白质间的相互作用存在于机体每个细胞的生命活动过程中，它们控制着大量的细胞活动事件，是生命活动的基础，一切生命活动几乎都是通过蛋白质之间的相互作用而实现的，对生命活动过程中蛋白相互作用的研究有助于揭示生命过程的许多本质问题。我们采用酵母双杂交技术从人胎脑cDNA文库中筛选与ZBTB8A相互作用的蛋白质，共筛选得到34种与ZBTB8A互作的新蛋白，并对其中一种蛋白质SMARCB1（也称为INI1和BAF47）与ZBTB8A的相互作用进行了进一步的验证。
我们成功地构建了哺乳动物表达载体pCMV-Myc-SMARCB1、pCMV-GST-ZBTB8A、pCMV-GST- ZBTB8A-BTB和pCMV-GST- ZBTB8A-ZNF,此些融合蛋白在293T细胞中均可有效表达。哺乳动物pull-down实验表明ZBTB8A与SMARCB1在293T中有相互作用，而ZBTB8A的BTB结构域和ZNF结构域均不与SMARCB1相互作用，说明该相互作用依赖于ZBTB8A蛋白结构的完整性。
本实验室在研究ZBTB8A的同时，也关注另一个ZBTB家族成员——ZBTB6(Zinc finger and BTB containing domain 6)(ZBTB26，ZID)。通过构建绿色荧光蛋白融合表达载体pEGFP-ZBTB6对其进行亚细胞定位分析，结果显示ZBTB6定位于细胞核，呈斑点状分布。为鉴定ZBTB6蛋白BTB结构域和锌指结构域对其细胞核定位的影响，构建了一系列截短型ZBTB6与绿色荧光蛋白融合表达的重组质粒进行亚细胞定位分析。结果显示锌指结构域对ZBTB6蛋白的细胞核定位起关键性作用，而BTB结构域对于ZBTB6的核内斑点状定位是必需的。
为进一步开展对ZBTB6功能的研究，我们设计并合成四个ZBTB6干扰载体。应用半定量PCR鉴定出有效的ZBTB6干扰载体，为后续研究ZBTB6的生物学功能奠定基础。