Properdin蛋白即P因子,是补体替代激活途径中的正向调节因子,起着稳定替代途径中C3转化酶（C3bBb）的作用。为了进一步阐明Properdin的结构和功能之间的关系,探索Properdin与C3b及B因子的结合位点,我们从斑马鱼中克隆并表达了该基因,以鉴定其功能特性。Properdin基因的开放阅读框全长为1314bp,编码一条含有437个氨基酸的多肽,其前20位氨基酸为信号肽,预测分子量大小为48.2KDa,也是由6个Ⅰ型凝血酶敏感蛋白重复序列构成。Properdin成熟蛋白中有40个半胱氨酸,预测有15个二硫键形成,31和58位处氨基酸可能为二个潜在的糖基化位点。对不同物种间Properdin的蛋白序列建进化树分析,结果显示斑马鱼Properdin蛋白和其它硬骨鱼Properdin聚成一簇。不同物种的Properdin蛋白序列及结构域进行多序列比对,发现斑马鱼properdin蛋白中存在保守的氨基酸基序WXXWXXW和RXR。与人、鼠、爪蟾、虹鳟（cfp1、cfp2、cfp3）的比较发现,同源性分别为42%、41%、43%、48%、48%和49%。实时荧光定量PCR结果显示:斑马鱼Properdin直到胚胎发育到30%下包时有母源性表达,且表达量随发育进行逐渐降低,但从20体节开始,合子基因开始表达。不同组织的实时荧光定量PCR结果表明,肝脏、肠、心脏、脑、眼睛、精巢、卵巢等组织中均有表达,在肠、鳍、肌肉的表达量相对较低,精巢、肝脏、眼睛、心脏、鳍的表达量较高,其中精巢中表达最多。综上所述,斑马鱼Properdin的结构域特征与哺乳动物中该蛋白的结构域特征一样,与其在系统中的发育地位是相符的。预测的一个糖基化位点位于Cys45和Cys63之间,而这两个半胱氨酸预测会形成二硫键,因此推测此二硫键为与糖类的结合位点。Properdin有母源性表达,可能提示其在发育早期起作用。不同物种间Properdin表达部位不同是否提示其功能有差异,还有待于深入研究。这是关于斑马鱼中Properdin基因表达及其表达模式的首次报道,我们已经纯化得到了Properdin重组蛋白,为以后利用免疫结合等生物学技术探索Properdin蛋白的结构、功能及作用机制奠定了基础。深入了解其功能,有助于我们阐明人类补体缺乏病理机制,也促进我们对鱼类补体系统的功能有更深入的理解。