该论文采用基因工程的定点突变技术获得了编码牛肝细胞色素b<,5>水溶性结构域的突变体基因,DNA序列分析验证基因序列正确.突变体基因转化至E.coli JM83中得到表达,表达量均和野生型蛋白相当,为大约15mg/L培养基.该文进行了细胞色素b<,5>突变体蛋白的稳定性研究.实验结果证明了,F58位的突变主要是对蛋白的血红素疏水腔结构产生了扰动,影响了血红素辅基和蛋白肽链之间的结合.这种血红素辅基和蛋白肽链结合的改变,是因为用不同的芳香残基取代后,虽然58位芳环与周围芳环之间的堆积作用仍然存在,但对蛋白稳定性的作用大小有所改变.同时由于替代氨基酸残基的体积、疏水性及形成氢键能力等方面性质不同,所以也对蛋白的稳定性产生了一定的影响.在突变体蛋白的结构研究基础上,我们对突变体蛋白的电子传递功能性质进行了研究.推断,F58W电子传递速率的减慢,主要是由于其与细胞色素c的结合能力的降低引起的,F58Y的电子传递速率的减小则主要是电位的影响.综合全论文的研究工作可以看出,细胞色素b<,5>Phe58对蛋白分子的结构和性质起着重要的作用.用酪氨酸和色氨酸取代58位的苯丙氨酸后,影响了蛋白内部各种作用力的平衡,包括芳香性氨基酸残基之间的芳环堆积作用,使蛋白质的血红素疏水腔的结构发生了扰动,从而影响了蛋白的稳定性和电子传递的功能性质.