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蚕豆萎蔫病毒2(BBWV-2)RNA2编码的前体蛋白能切割加工产生一种C—端重叠的功能未知的蛋白，分子量分别为53kD和37kD，因而将其命名为VP53／VP37。通过与同科的豇豆花叶病毒(CPMV)基因组编码区的比较发现，VP53／VP37与CPMV58-kD／48-kD移动蛋白的编码位置相同并存在一定同源性，并且VP53／VP37内含有病毒移动蛋白特有的“30K超组”保守模体。 为研究VP37在寄主细胞中的作用机制及其在细胞中的分布，通过胶体金间接标记6His-VP37兔抗血清，同时还标记了病毒的外壳蛋白单克隆抗体，对BBWV-2分离物B935感染的病叶超薄切片的电子显微镜观察发现：病毒粒子除了聚集在胞质中，还存在于寄主的叶绿体内；VP37蛋白能在细胞壁上形成管状结构，在胞质中亦有分布。通过叶绿体的Western-blot检测亦证明病毒粒子在叶绿体中的存在，而VP37蛋白在叶绿体中分布较少。 病毒的移动蛋白具有结合核酸的能力，包括移动机制与管状结构和病毒粒子相关的移动蛋白。为了验证VP37是否具有核酸结合能力，我们利用6His-VP37蛋白进行了核酸结合实验，结果表明VP37是一种能非特异性结合单链核酸的蛋白；其在结合核酸时具有协同性；Na~+的变化对其核酸结合能力影响较小。实验结果进一步表明VP37是BBWV-2的可能的移动蛋白。 将VP53／VP37基因与绿色荧光蛋白(GFP)基因通过PCR融合，克隆至表达载体pRTL2。GFP融合体系的构建为研究VP53／VP37在细胞中的作用机制及其在植株胞间移动和系统运输中的作用打下了基础。 利用已获得的针对蚕豆萎蔫病毒1(BBWV-1)和蚕豆萎蔫病毒2(BBWV-2)的不同单克隆抗体细胞株对BBWV-1和BBWV-2进行了TAS-ELISA检测，建立了对BBWV-1和BBWV-2不同分离物的单抗检测体系，为BBWV-1和BBWV-2的鉴定检测提供了基础。