本论文以牡蛎为原料，通过提取牡蛎的水溶性蛋白蛋白、盐溶性蛋白和不溶性蛋白，探讨了在不同pH值、离子强度、蔗糖浓度和温度条件下对各组分蛋白溶解性、持水性、巯基含量、起泡性及起泡稳定性、乳化性及乳化稳定性等功能性质的影响；并进一步对各牡蛎蛋白组分进行酶法改性，以期得到功能特性较好的蛋白，为牡蛎蛋白产品的开发提供理论基础依据。主要研究结果如下：1.牡蛎全脏器各分离蛋白组分占总蛋白含量分别为：非蛋白氮0.842%，水溶性蛋白37.8%，盐溶性蛋白31.1%，不溶性蛋白26.4%；牡蛎蛋白氨基酸组成均衡，呈味氨基酸含量较高，但在各蛋白组分中的含量存在一定差异性。利用聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）测定的分子量分布结果显示，牡蛎水溶性蛋白分子量分布范围较宽，集中在200-14kDa，盐溶性蛋白分子量分布集中在200-19kDa，不溶性蛋白的分子量分布在200-29kDa。2.不同条件对水溶性蛋白和盐溶性蛋白的溶解性的影响。结果表明：两种蛋白质的溶解性随着pH值的增加而先减小后增大，水溶性蛋白在pH4和盐溶性蛋白在pH6时，溶解性最低，此时水溶性蛋白和盐溶性蛋白的溶解性分别为35.0%和26.9%，远离等电点时溶解性较好。NaCl浓度在0-0.6mol/L范围内，两种蛋白质的溶解性呈平缓的降低，在0.6-1mol/L之间，溶解度有小幅度的增加，水溶性蛋白的溶解性始终高于盐溶性蛋白的溶解性。蔗糖浓度对两种蛋白质的溶解性几乎没有影响，溶解性保持在40%以下。温度对两种蛋白质的溶解性的影响较大，在60℃时溶解性最大。3.不同条件对水溶性蛋白和盐溶性蛋白的持水性的影响。结果表明：牡蛎水溶性蛋白和盐溶性蛋白的持水力随pH值的升高而先降后升，在等电点附近达到最小值0.65g/g。NaCl浓度和蔗糖浓度对两种蛋白的持水力有很小的影响，蔗糖浓度在8%时，持水力最大。4.随着蛋白质的浓度的增加，牡蛎蛋白的起泡能力逐渐增强，蛋白质浓度2%时，水溶性蛋白的泡沫稳定性最好且高于盐溶性蛋白的泡沫稳定性。随着pH值的增加，蛋白质的起泡性先降低后升高，在pH=5处最小，两种蛋白质的泡沫稳定性一直降低。随着盐浓度的增加，蛋白的起泡性和泡沫稳定性呈下降趋势。相反，随着蔗糖浓度增加起泡性也减弱，而泡沫稳定性却一直增强。5.牡蛎水溶性蛋白和盐溶性蛋白的乳化性及乳化稳定性都随之蛋白质浓度的增加而增加。蛋白质乳化性及乳化稳定性与pH值的变化趋势和pH值与溶解性的变化相似，都是先降后升，在等电点附近达到最小值。随着NaCl浓度的增加，蛋白质的乳化性及乳化稳定性先增大后减小。蔗糖对蛋白质乳化性及乳化稳定性有促进作用，当蔗糖浓度过大时，乳化性及乳化稳定性就不会变化。温度在30-50℃时，水溶性蛋白质的乳化性随着温度的升高而增加，乳化稳定性降低；在50℃后水溶性蛋白的乳化性有所增加。盐溶性蛋白在30℃时乳化性最小，随着温度的增加，乳化性一直增加。6.水溶性蛋白的总巯基和活性巯基含量分别为7.736μmol/g、5.892μmol/g盐溶性蛋白的分别为4.27μmol/g、3.473μmol/g。7.水溶性蛋白Td=60℃；盐溶性蛋白中的肌球蛋白的Td=48.1℃，肌动蛋白的Td=95.3℃；不溶性蛋白在118.9℃处，有一吸热峰。8.采用胰蛋白酶和碱性蛋白酶对这三种蛋白进行限制性水解，测定不同时间下的水解度，并对不同水解度的酶解产物的溶解性和乳化性进行评价。结果表明，碱性蛋白酶对蛋白质溶解性的提高作用强于胰蛋白酶，水解时间越长，水解度越高，溶解性越好。随着水解时间的增加，水解度也增加，蛋白的乳化性和乳化稳定性先升高后下降。水解度7%时，水溶性蛋白的乳化性和乳化稳定性达到最大，而盐溶性蛋白和不溶性蛋白分别在水解度5.8%和5.7%时乳化性较好。