采用PCR技术扩增了减蛋综合症病毒纤维蛋白C-末端的编码基因,并将其克隆到表达载体pET-15b上构建了表达载体pET-15b-EDSC。将该重组质粒转化E.coli BL21(DE3)菌株构建工程菌,SDS-PAGE分析表明,IPTG诱导了纤维蛋白C-末端在工程菌中表达,并且目的蛋白主要以包涵体的形式存在。离心获得包涵体,洗涤后,用8mol/L尿素对其进行溶解。采用Ni2+-NTA树脂亲和层析纯化重组蛋白,将目的蛋白液透析过夜,冷冻干燥。为提高可溶性重组蛋白的量,将减蛋综合症病毒纤维蛋白C-末端的编码基因克隆到组成型分泌表达载体pUC18ompAcat上构建pUC18ompA-EDSC。将该重组质粒转化E.coli BL21(DE3)菌株构建工程菌,培养工程菌以表达目的蛋白,SDS-PAGE分析表明,纤维蛋白C-末端在大肠杆菌中成功实现了表达,且部分重组蛋白分泌到了周质空间和胞外的培养基中,Ni2+-NTA树脂分离纯化后,Western blot对其免疫原性的分析表明,重组蛋白可与鸡抗EDSV血清发生特异反应,说明获得的纤维蛋白的C-末端具有明显的抗原性,该研究对于开发预防EDSV的基因工程疫苗的研究具有一定参考作用。为研究可溶性蛋白产量的提高,本文还对外源基因在枯草芽孢杆菌中的表达做了初步的探讨,将重组质粒pUC18ompA-EDSC转化枯草芽孢杆菌构建工程菌,培养工程菌以表达目的蛋白,SDS-PAGE分析表明,纤维蛋白C-末端在枯草芽孢杆菌中成功的实现了表达,进一步证明了减蛋综合症病毒在其他工程菌中表达。