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中心体由两个相互垂直的称为中心粒的圆柱状蛋白组成。在哺乳动物细胞中，中心体是主要的微管组织中心。中心体调控的失调能够导致染色体分离的错误，并和许多异倍性相关。最近报道了Rootlein通过阻止由VHL介导的Cep68的蛋白酶体降解来维持中心体的连接。揭示了中心体的连接蛋白维持中心体连接的第一个潜在机制。MCM7是一个高度保守的微染色体维持蛋白，是真核生物基因组复制所必需的。由微染色体维持蛋白所形成的六聚体蛋白是前复制复合物形成的关键组分，并且可能参与复制叉的形成和其它与DNA复制相关蛋白的募集。微染色体维持蛋白2-7已经被发现也定位于中心体，但是它们在中心体的功能尚未可知。 基于免疫沉淀和质谱技术，发现了MCM7是和Cep68相互作用的一个候选蛋白。MCM7和中心体连接蛋白Cep68在体外直接相互作用。在体内，MCM7和Cep68以及VHL组成复合物。敲低MCM7，VHL和Cep68之间的结合力减弱。而过表达MCM7，VHL和Cep68之间的结合力增强。过表达MCM7，能使Cep68的泛素化增多，通过蛋白酶体降解途径使Cep68降解，从而使中心体分离。 本研究的意义主要有三点。第一，微染色体维持蛋白亚基在DNA复制中的功能已经被研究的相对透彻。但是，目前微染色体维持蛋白的数量大大（10到100倍）超过相对于参与复制起始的微染色体维持蛋白，表明它们可能行使其它功能。MCM7增强了Cep68与VHL的结合，至少解释了它在细胞质中的部分功能。第二，中心体连接蛋白的突变，例如，Cep215和C-Nap1的突变，能够在人类和其它物种中引起头小畸形的塞克尔综合征，但是在脑发育的过程中这些缺陷的潜在机制仍不清楚。Cep215和Cep68直接相互作用。阻断Cep68的降解，则阻止了Cep215的移除，因此导致中心粒不能正常分离。因此，Cep68的表达水平需要被很好的调节，以此来确保它的相互作用蛋白发挥正常的功能。第三，考虑到由突变的DNA复制基因导致的人体的许多发育失调中，常伴随中心体的异常。这项研究工作，将迅速引起那些研究起始执照因子和非复制的细胞过程，例如，中心体复制和纤毛形成。