该篇论文主要包含两部分的工作,第一部分工作探讨了非酶糖基化对蛋白的结构和功能的影响,第二部分工作是一种测量果糖胺含量的方法的改进.糖基化影响蛋白的结构和功能,最终引发一些列生物学效应.衰老、糖尿病并发症、某些构象病以及神经退行性疾病等都与蛋白的糖基化有关.以血清白蛋白(牛)、纤维蛋白原(猪)和血红蛋白(牛)为研究对象,在体外通过与葡萄糖共同温育的方式使之糖基化.利用荧光,圆二色,紫外、SDS-PAGE以及电镜观察等手段,研究了糖基化对蛋白结构和功能的影响:荧光分析表明,血清白蛋白和纤维蛋白原糖基化以后,其最大荧光发射强度降低,而血红蛋白的最大荧光发射强度升高.表明糖基化促使血清白蛋白手纤维蛋白原中色氨酸暴露于溶液中,而血红蛋白中色氨酸更加向分子内部靠拢.同时在糖基化过程中,血清白蛋白和血红蛋白产生了新的荧光性生色团(glycophore).圆二色谱分析表明糖基化能降低血红蛋白、纤维蛋白原和血清白蛋白分子中的α-螺旋含量.水解对硝基苯乙酸酯的酯酶活性分析表明糖基化能影响血清白蛋白和血红蛋白分子中组氨酸的催化活性.盐酸胍变性分析表明:糖基化能保护色氨酸的微环境,使其减轻盐酸胍变性的影响,即在一定程度上增加了蛋白的化学稳定性.糖基化能保护血清白蛋白中的组氨酸活性区域,但是对于血红蛋白则刚相反.热变性分析表明:糖基化增强血清白蛋白和血红蛋白的热稳定性.蛋白酶水解分析标明:糖基化能改变蛋白对蛋白水解酶的敏感性.电镜观察发现:糖基化以后的血清白蛋白、血红蛋白和纤维蛋白原,在电镜下形成了纤维结构,同时产生了无定性聚集.以上结果标明:糖基化影响蛋白的结构和构象;糖基化改变蛋白的化学稳定性和热稳定性;蛋白糖基化以后对蛋白水解酶的敏感性发生变化;蛋白糖基化以后易于形成纤维结构和无定形聚集.因而,蛋白的糖基化可能是糖尿病并发症发生的重要分子机制之一.