mP24是来源于小鼠的功能未知基因，基因组中全长2942bp，含有651bp的编码区，编码含217个氨基酸的蛋白质。采用免疫荧光技术及荧光融合蛋白技术分析表明，mP24定位于细胞核中，其功能可能与CK2激酶底物活性相关。　　为进一步研究其细胞生物学功能，本课题构建了GST-mP24融合蛋白表达载体，并在大肠杆菌Rosetta（DE3）中获得了表达。经GSH-Sepharose亲和纯化，获得了高纯度的GST-mP24融合蛋白，并利用GST-Pull Down技术获得了mP24的相互作用分子。　　利用能够更容易表达原核蛋白的pET-28a载体，构建能够表达 mP24-HIS蛋白的重组体，转化入大肠杆菌BL21（DE3）中，IPTG诱导宿主细菌表达融合蛋白。经过SDS-PAGE分析，结果表明该蛋白能以可溶性蛋白形式存在。利用镍柱纯化融合蛋白，免疫新西兰兔，制备mP24多克隆抗体。最终Western Blot结果显示，制备的抗小鼠mP24多克隆抗体具有较高的特异性。ELISA实验检测，该多抗对免疫抗原的效价高达1:9000，具有较高的效价。　　通过对其相互作用蛋白的分析及其抗体的制备，我们进一步了解了 mP24的结构与功能，为进一步研究mP24的其他功能活性奠定了坚实的基础。