先天免疫系统是机体保护自身的第一道防线，能够抵御各种病原体的入侵。在脊椎动物和无脊椎动物中，机体对病原体的识别是通过自身的模式识别受体（PRRs）感知病原体表面的病原相关分子模型（PAMPs）来进行的。凝集素是一类重要的模式识别受体，能够与病原体表面的糖分子特异性结合，从而通过调理素作用和吞噬活性或者增加呼吸爆发活性来达到清除病原体的目的。动物凝集素根据其自身序列和结构的不同可以分为以下几个家族：S型、C型、F型、I型和P型凝集素以及五聚体蛋白、纤维胶原素和细胞活素凝集素等。所有的凝集素都至少含有一个碳水化合物识别区（CRD）结构，此结构赋予凝集素的糖结合能力。半乳糖凝集素galectin属于S型凝集素，是一种不依赖钙离子的可溶性凝集素，能够和β-半乳糖苷特异性的结合。至今，在哺乳动物中已经确定的半乳糖凝集素有15种，它们在抵抗细菌、真菌和病毒感染的先天免疫反应中的作用已经有了大量研究报道。在鱼类中有几种半乳糖凝集素也已经被确定，但是它们在免疫反应中的作用尚待阐明。因此，本篇论文主要目的是研究牙鲆galectin-1在抵抗病毒感染的免疫反应中的作用。首先，对牙鲆galectin-1基因的mRNA序列进行生物信息学分析，其ORF长为408bp，编码135个氨基酸，蛋白大小为15.4kDa，没有信号肽序列。三维结构分析显示牙鲆galectin-1是一个包括两个反相平行β折叠片的β三明治结构。序列分析显示牙鲆galectin-1与其他鱼类的galectin-1有很高的相似度，而与哺乳动物的相似度要低一些。包括牙鲆在内的所有被分析的galectin-1的序列中，9个关键的氨基酸残基都是十分保守的。进化树分析显示不同亚家族的半乳凝集素都相互聚集到一簇，反应了良好的物种间的进化关系。接下来，我们克隆了牙鲆galectin-1的全长ORF，通过构建原核表达载体，在大肠杆菌中进行原核表达。对纯化后的重组蛋白进行western blot验证，证明所纯化得到的蛋白质就是重组galectin-1（rfGLec-1）。然后，我们利用牙鲆鳃细胞系（FG cell line）研究重组蛋白对病毒的抑制作用，结果显示rfGLec-1能够有效的抑制淋巴囊肿病毒（LCDV）对FG细胞产生的病变效应，表明rfGLec-1具有缓解病毒毒性的作用。用polyI:C刺激牙鲆幼鱼，分析刺激后的不同时间段内galectin-1的表达量变化，结果显示在刺激后的前8个小时内，galectin-1的表达量逐渐下降，之后表达量逐渐上升，在48小时到达最大值。表明galectin-1可能在抗病毒反应中起作用。用淋巴囊肿病毒感染牙鲆幼鱼，能够引起细胞活素TNF-ɑ、IL-β和抗病毒蛋白基因Mx在头肾和鳃中表达量的显著上升，而重组蛋白能够显著的抑制细胞活素和Mx基因的过量表达，表明galectin-1具有抗炎症反应活性。上述这些实验结果说明牙鲆galectin-1在抗病毒免疫反应中起重要作用，它具有缓解病毒毒性的作用和抗炎症反应活性，是先天免疫反应中的一个重要因子。