本研究以葡萄‘京秀’（Vitis Vinifera L.cv.Jingxiu）一年生扦插苗萌芽后70天的苗和该品种坐果后30天的果实为试材，分别用40℃高温和150 μmol／L SA不同时间处理后，探讨了高温胁迫和水杨酸（SA）对葡萄叶片和果肉细胞内蛋白激酶的诱导和活性的影响，从分子水平上进一步研究了SA作为信号分子在高温胁迫中的作用。主要结果如下： 高温胁迫和SA处理均激活了叶片中能将底物MBP磷酸化的蛋白激酶，当MBP浓度为0.5mg/mL时该激酶活性达到最高值，其后，随底物浓度的增大，活性出现下降趋势。该蛋白激酶对底物组蛋白—Ⅲ（histone-Ⅲ）没有作用。反应体系中ATP浓度以50μmol／L为宜，浓度过高时激酶活性下降。Mg²⁺浓度为5 mmol／L时激酶活性达到最大值。Ca²⁺对激酶活性的影响较小。Mn²⁺对激酶活性的激活没有作用。凝胶中底物磷酸化放射自显影结果表明，被高温胁迫10～60min和SA处理30～180min所激活的蛋白激酶的分子量约为52kD，该蛋白激酶能将凝胶中所嵌入的髓鞘碱性蛋白（MBP）磷酸化，在放射自显影中表现出很高的放射活性，而对凝胶中的histone-Ⅲ则无作用。在溶液反应体系中该蛋白激酶对MBP也表现出很高的磷酸化活性，而对histone-Ⅲ却无作用。Ca²⁺对其活性变化无显著影响。在以MBP为底物的反应体系中，pH为7.5时，激酶的活性最高。酪氨酸特异性蛋白磷酸酶（YOP）对该激酶的活性有显著的钝化作用。结果表明该52kD蛋白激酶是MAPK家族中的一种。 采用果实圆片温育法，对果肉细胞进行高温和SA处理的结果表明：高温胁迫5～20 min和SA处理5～60min均分别激活了果肉细胞中的蛋白激酶，放射自显影显示出在52kD处凝胶中的MBP被磷酸化，以histone-Ⅲ为底物时，则在42kD处histone-Ⅲ被磷酸化。在液体反应体系中，以MBP为底物有Mg²⁺存在时，52kD蛋白激酶有很强的磷酸化活性，此时Ca²⁺对其活性没有激活作用。与叶片一样，YOP对52 kD蛋白激酶有钝化作用。以histone-Ⅲ为底物有Ca²⁺存在时，42 kD蛋白激酶有很强的磷酸化活性，对Ca²⁺有明显的依赖性。该激酶对CaM没有依赖性，Calmidazolium和W7对该激酶的活性有强烈的抑制作用。 高温胁迫诱导了葡萄叶片和果肉细胞中SA含量的迅速上升。对叶片而言，胁迫30min时，游离态和结合态SA含量均达到高峰，而果肉细胞中SA含量则在20min时达到高峰，随后其含量迅速下降。无论在叶片中还是果肉细胞中均以游离态SA的变化更为活跃。分析表明，SA含量的变化与蛋白激酶活性变化有高度的一致性。结果证明：高温胁迫和外源SA处理在叶片和果肉细胞中被激活的52kD MAPK类和42kD CDPK类的蛋白激酶，与SA有密切的关系，证明了SA的确是高温胁迫应激响应中的信号分子。