探索蛋白质序列内部的重复片段近来已成为分析蛋白质序列中的一个研究热点,因为序列中的重复片段对于研究蛋白质的结构与功能以及蛋白质的进化路径有着至关重要的作用。许多的大蛋白就是经过基因序列的内部复制和融合进化而来,这些重复的片断对应着一些相似的结构和功能单元。胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin)就是一个典型蛋白质基因复制的例子。但是由于蛋白质在进化过程中常常会发生一些插入、删除以及突变等过程,导致了序列的重复单元并不是完全一致,会出现一些分歧,甚至有时候两个重复的结构域被一些大的环区隔离开,这给寻找蛋白质序列的周期性以及重复边界增加了很大的困难。本文以Single-stranded Left-handed Beta-helix Fold (LβH)为研究对象,分析这类蛋白质内部与结构重复相对应的重复序列。有关结构研究指出,LβH折叠子具有整体结构的两重对称性。然而序列它们的一级序列却没有呈现出相应的两重对称性,这似乎有悖于Anfinsen提出的序列决定结构的假设。为此,我们利用改进的重现图方法,并且结合氨基酸的物理化学特性以及统计显著性分析,将隐含在序列中的两重对称性很好的展示出来。我们的研究表明:(1)该类蛋白质氨基酸序列中确实隐含了与结构相对应的两重对称的信息。这意味着蛋白质的对称结构可能是来自于对称的氨基酸序列,序列的特征决定了结构的特征。(2)鉴于这类蛋白质所有的氨基酸序列都具有序列的两重对称性,且与结构的对称性相一致,我们大胆的假设,这一类蛋白质可能存在一种共同的进化模式,即:首先半螺线管的祖先结构通过基因的自身复制,产生两段相同的半螺线管结构,然后这两段相同的半螺线管经过基因融合,并在融合的过程中发生突变,最后结合成整个螺线管结构。因此使这种螺线管结构具有序列上和结构上的两重准对称性。