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肿瘤细胞自身的迁移性运动在肿瘤转移的各个阶段扮演了至关重要的角色。体内研究表明，肿瘤细胞必须与胞外基质相互作用，才能突破致密的组织屏障，最终迁移到新的组织器官。体外研究表明，应答于胞外基质，肿瘤细胞发生有效的黏附和铺展是其迁移进程中的基本事件，这依赖于整联蛋白介导的细胞-基质相互作用。通过与胞外基质的相互作用及由此所引发的簇集，整联蛋白诱发了初始黏着斑的形成，并将胞外基质和细胞骨架有效连接。但是，整联蛋白自身功能的发挥受到多种因素的调节。脂筏是细胞膜上一类富含胆固醇和鞘脂类的液态有序微区结构。通过选择性的排除或包含一些蛋白，脂筏为蛋白-蛋白、蛋白-脂或脂-脂之间的相互作用提供了一个时空平台。脂筏的结构和功能特点使其近年来一直处于细胞膜研究的前沿，而且其在细胞运动中的作用机制已经引起许多研究者的关注。报道也已经显示，脂筏是包括整联蛋白在内的多种与细胞迁移相关的膜受体排布和功能的关键调节者。但是，脂筏在整联蛋白介导的肿瘤细胞黏附和铺展中的作用及机制并不清楚。在本研究中，我们证明，脂筏的完整性对于β1整联蛋白介导的黑色素瘤A375细胞在纤黏连蛋白fibronectin上的铺展是关键的。我们流式细胞仪的结果显示，β3和β1整联蛋白均高表达于恶性黑色素瘤A375细胞表面。通过细胞黏附和铺展试验，我们发现，β3整联蛋白主要介导A375细胞在fibronectin上的黏附，而β1整联蛋白主要介导A375细胞在fibronectin上的铺展；用MβCD扰乱脂筏阻抑了β1整联蛋白介导的A375细胞在fibronectin上的铺展而不是β3整联蛋白介导的A375细胞黏附。通过免疫荧光双标记，我们发现，β1整联蛋白的簇集依赖于脂筏的完整性，脂筏的扰乱导致β1整联蛋白介导的黏着斑形成和肌动蛋白骨架重排的受阻。进一步，我们利用免疫共沉淀和脂筏成份分离试验，探讨了脂筏调控β1整联蛋白簇集的相关机制，发现完整的脂筏能够富集和修饰一些与整联蛋白簇集密切相关的接头蛋白（talin、α-actinin、vinculin、paxillin和FAK）。脂筏可能调节了这些接头蛋白在脂筏级份中的定位，便利了它们到β1整联蛋白尾部的募集。最后，利用transwell和wound healing模型，我们发现脂筏的扰乱显著阻抑了A375细胞的迁移。我们的研究揭示，扰乱脂筏可能是干预和治疗β1整联蛋白介导的恶性肿瘤转移的一种有效策略。