蛋白质是构成生命体最重要的物质之一，具有三维空间结构，执行复杂的生物学功能，因此有人把蛋白质称为―功能大分子‖。许多重要的生命现象和生理活动往往都是通过蛋白质来实现的，可以说一切生命现象都是蛋白质的功能。当前有关蛋白质的各类研究是从事化学、生命科学、医学科研者所共同感兴趣的课题。特别是对蛋白质与药物小分子之间相互作用的研究，如建立药物—蛋白结合的体外模型，了解结合的紧密程度、结合部位、结合力、结合常数等问题，不仅有助于从分子水平上认识蛋白质与小分子的作用机理和规律，了解蛋白质结构与功能的关系，为生命科学研究提供有用的信息和数据，而且对于了解药物在体内的运输和分布情况、药物的毒性、新药的设计及开发都有非常重要的指导意义。本论文主要包括以下几个部分：　　1.采用荧光光谱、同步荧光光谱和紫外吸收光谱法，研究了在生理酸度 PH=7.9条件下trypsin与盐酸头孢吡肟的相互作用。结果表明，盐酸头孢吡肟对胰蛋白酶的荧光有强烈的猝灭作用，并计算出了不同温度下的结合常数、结合位点数。根据Frster非辐射能量转移理论确定了盐酸头孢吡肟与胰蛋白酶中结合位置与色氨酸残基之间距离r=1.00nm，能量转移效率E=0.25。依据热力学参数ΔG<0，说明结合过程是自发进行的。ΔH<0、ΔS<0，表明了盐酸头孢吡肟与胰蛋白酶之间的作用力主要为氢键和范德华作用力。此外，还利用同步荧光光谱考察了盐酸头孢吡肟与胰蛋白酶的相互作用中胰蛋白酶的构象变化。　　2.研究了人血清白蛋白与盐酸头孢吡肟的相互作用的光谱学行为。荧光光谱表明，盐酸头孢吡肟对人血清白蛋白的荧光有强烈的猝灭作用，在盐酸头孢吡肟浓度较低时猝灭机制是静态猝灭，在盐酸头孢吡肟浓度较高时是动态和静态的联合猝灭。热力学参数显示，盐酸头孢吡肟与人血清白蛋白之间的作用力主要为静电引力。二者结合常数数值（数量级105）较大，表明盐酸头孢吡肟对人血清白蛋白有较强的结合力。根据 Frster非辐射能量转移理论，确定了盐酸头孢吡肟在人血清白蛋白中的结合位置与色氨酸残基之间距离r=1.53nm，结合距离小于8nm，发生了非辐射能量转移。　　3.采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了盐酸头孢吡肟对胃蛋白酶的荧光猝灭作用。结果表明，盐酸头孢吡肟可以有规律地使胃蛋白酶内源荧光猝灭，并获得不同温度下盐酸头孢吡肟与胃蛋白酶作用的结合常数和热力学参数。二者的相互作用力为静电引力，利用同步荧光光谱考察了盐酸头孢吡肟与胃蛋白酶的相互作用中胃蛋白酶的构象变化。