高尔基体广泛存在于真核生物细胞内，哺乳动物的高尔基膜囊堆叠在一起，并相互连接形成形态独特的高尔基带。GRASP蛋白参与高尔基膜囊堆叠及高尔基带的形成，与高尔基体的形态和蛋白质的分泌密切相关。脊椎动物有两种GRASP蛋白-GRASP65和GRASP55，GRASP55定位于高尔基体中间膜囊，它与Golgin45相互作用形成复合物。到目前为止，Golgin45与GRASP55相互作用的分子机制和该复合物在高尔基体结构中所扮演的角色尚未明确。　　本研究克隆表达纯化了GRASP55-Golgin45C端多肽复合物，并生长晶体，利用X-Ray衍射技术解析复合物晶体结构，通过对复合物结构研究分析，主要得出以下结论:　　(1)确定了Golgin45-GRASP55复合物晶体生长的最佳克隆组合(mGRASP55(2-208)与mGolgin45(379-403))，获得了1.33(A)的晶体数据。而mGRASP55(2-215)与hGolgin45(376-400)共表达生长的晶体为mGRASP55(2-215)单体。mGRASP55(2-208)分别与hGolgin45(119-400)、hGolgin45(327-400)共表达的复合物，均没有晶体生长。　　(2)Golgin45同时与GRASP55的PDZ1和PDZ2结构域相互作用，这与GM130和GRASP65的相互作用方式相似。Golgin45的C末端有一段保守的PDZ结构域结合基序，能够识别GRASP55的PDZ1结构域中的一个沟槽。　　(3)Golgin45与GRASP55相互作用的位点和GM130与GRASP65相互作用的位点也有较大差别。同时，Golgin45与GRASP55的结合并没有引起GRASP55构象的变化。而当GM130与GRASP65结合后，GRASP65的构象发生了明显的变化，两个PDZ结构域之间的夹角扩张。　　(4)首次发现Zn2+离子参与Golgin45与GRASP55的相互作用。Zn2+在两个蛋白间同时与GRASP55的His18和Cys103以及Golgin45的Cys393和Cys396相互作用，形成了一个CCCH型锌指结构。　　(5)在复合物结构基础上，设计关键位点氨基酸突变，利用Pull-down和ITC检测突变对Golgin45与GRASP55相互作用的影响，检测结果发现PDZ1结构域与多肽的经典相互作用和Zn2+离子的结合对Golgin45与GRASP55相互作用至关重要，而两个PDZ结构域之间的裂隙与多肽的相互作用对两者的结合影响较小。　　本文的研究不但厘清了Golgin45与GRASP55之间的相互作用，也为更深入了解高尔基体膜囊堆叠的机理提供了重要分子基础。