驱动蛋白是一类蛋白质超家族的总称，其中驱动蛋白-1(以下简称驱动蛋白)是目前已知的有机体内最小的马达蛋白，在细胞的有丝分裂和胞内物质运输中发挥着重要的作用。在真核细胞中，驱动蛋白一般依靠缠绕螺旋（coiled coil)形成二聚体发挥作用。有实验表明驱动蛋白的缠绕螺旋具有极高的力学稳定性，在驱动蛋白的整个运动过程中都不会被打开。而缠绕螺旋力学稳定性的起源至今还不清楚。　　NAMD是近些年新发展起来的一种开源的分子动力学模拟软件，可以在多个处理器上并行使用，效率很高，被广泛地应用于大分子体系的长时间计算中。　　为了探究缠绕螺旋力学稳定性的起源，我们将3KIN的晶体结构中的缠绕螺旋结构取出进行了优化，用 NAMD软件对其进行了分子动力学模拟。我们根据模拟的轨迹分析了缠绕螺旋打开的四个阶段的特征，找到了每个阶段到下一个阶段变化的原因。我们还发现组成缠绕螺旋的氨基酸的七重排列很精致，疏水氨基酸和亲水氨基酸的组合也很巧妙。尤其突出的是这部分的亲水氨基酸的长的疏水茎部具有较强的疏水作用，从而保证了第一个七重结构的末尾处一对酪氨酸上的一对氢原子保持在特定的空间位置形成抵抗解旋的空间位阻，即疏水作用和空间位阻的巧妙配合是缠绕螺旋具有令人惊奇的力学稳定性的原因。这些结果为进一步理解缠绕螺旋的特性及驱动蛋白的运动机理提供了新的认识。