本文以短肽Fmoc-Phe-Phe-His-COOH（Fmoc-FFH）为基本组装单元,通过其自组装并与分子印迹聚合物结合,获得分子印迹肽组装人工水解酶;利用Fmoc-FFH与血红素（Hemin）共组装,并结合分子印迹聚合物,构建得到分子印迹肽组装人工过氧化物酶。借助多种表征、分析手段对分子印迹肽组装模拟酶的形貌、结构、催化活性以及底物选择性进行了研究,主要结论如下:（1）基于分子印迹构建了具有底物选择性的肽组装水解酶:Fmoc-FFH能在非共价作用下自组装形成纳米纤维SA-H,并表现出类似酯酶的催化水解活性。借助分子印迹在SA-H纳米纤维的表面形成具有p-NPA结合位点的印迹聚合物层,得到了分子印迹肽组装水解酶AMIP-H。AMIP-H保持了纳米纤维形貌和β-折叠的活性二级结构,符合米氏动力学方程,其催化p-NPA水解的活性是SA-H的2.5倍,在更宽温度和pH下表现出更高的催化活性,并可回收重复使用。此外,我们还证明了通过改变印迹模板（如:p-NPA,p-NPB,p-NPH）可以实现对肽组装水解酶底物选择性的定制。（2）基于分子印迹构建了具有底物选择性的肽组装过氧化物酶:Fmoc-FFH能与Hemin在非共价作用下共组装形成纳米纤维SA-H/Hemin。在ABTS与H₂O₂为底物的反应中,SA-H/Hemin表现出过氧化物酶的活性。借助分子印迹在SA-H/Hemin纳米纤维表面形成具有ABTS结合位点的印迹聚合物层,得到分子印迹肽组装过氧化物酶SMIP-H/Hemin,其保持了纳米纤维形貌和β-折叠的活性二级结构,具有更高的底物亲和力,反应符合米氏动力学方程。与SA-H/Hemin相比,SMIP-H/Hemin催化ABTS活性提高了2.4倍,且在更宽的温度和pH范围下保留更高的催化活性。进一步,通过在印迹过程中引入阳离子单体,制备了正电性的SMIP_pos-H/Hemin。结果证明,其对负电性底物ABTS催化活性进一步提高至SA-H/Hemin的6.3倍,而对正电性底物TMB的催化活性却有所降低,由此得到了对ABTS具有较高催化选择性的肽组装过氧化物酶。