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端粒是真核生物线状染色体末端DNA-蛋白质的复合体结构。端粒的存在确保了染色体基因的完整复制，避免了染色体末端发生融合现象，保护染色体末端免受核酸酶攻击。在大多数真核生物中，端粒由特化的反转录酶——端粒酶来延伸。在酿酒酵母中，端粒酶的全酶由催化蛋白Est2，RNA模板亚基Tlc1，以及调控蛋白Est1和Est3构成。在体内端粒酶的活性受到严格的调控。
有报道证实Est1不仅可以特异性结合端粒单链DNA，与Cdc13和Tle1相互作用招募端粒酶，还在端粒酶招募后的激活过程中发挥作用。我们发现，Est1不但可以结合具有端粒序列的单链DNA，还可以促进这种单链DNA形成G四链结构。Est1对G四链的促进作用依赖镁离子。蛋白序列分析发现Est1存在一个保守的EF-hand结构域有可能负责与镁离子的结合。突变该结构域中可能结合镁离子的位点并没有影响Est1与端粒DNA以及端粒酶核心酶的结合，却导致Est1蛋白对G四链结构促进能力的显著降低，并在体内表现出端粒缩短和细胞衰老死亡的表型，说明Est1的G四链促进作用是细胞维持端粒酶活性必需的。Est1能够依赖其G四链促进活性解开具有端粒序列的DNA/RNA杂合双链。此外，纯化的Est1可以促进端粒酶的进行性。根据这些实验结果，我们猜测Est1正调控端粒酶的机理之一是将端粒中间定位的端粒酶从DNA上解离下来，并促进其端粒末端的重新定位。