禽类反转录病毒中能引起肿瘤的主要是禽白血病毒和禽网状内皮增生病毒。禽白血病病毒衣壳蛋白p27是禽白血病毒gag基因的一部分，是群特异性蛋白。禽白血病p27基因高度保守，在不同的外源性白血病亚群之间同源性高达96％。另外，p27蛋白在病毒总蛋白中占有比例超过30％，并且拥有很多可被检测的抗原位点。REV的gp90蛋白与病毒中和密切相关，gp90被认为是疫苗制作和病毒血清学诊断的最主要的候选抗原位点，从基因序列中可知，不同毒株的REV-gp90表现出极小的变化，不同毒株之间抗原性极为相似，所有的这些提示我们，表达一株REV病毒的gp90蛋白用于制作亚单位疫苗应该能够提供很好的免疫保护性以抵抗多种REV引起的疾病。对于蛋白抗原肽的深入分析是探究病毒感染后机体免疫应答的重要部分，也是开发抗原肽疫苗和病原检测方法的重要手段。　　本论文在使用交叉抗原肽和微阵列的基础上，分析了这些病毒蛋白中可被单克隆抗体特异性识别的部分表位。　　首先，我们鉴定了p27蛋白中的一个新的B细胞抗原肽识别位点。鼠源单克隆抗体5D3被用于ALV-p27抗原图谱的形成。我们使用PCR的方法将p27编码基因分割成5段具有交叉抗原性的编码基因，并将其克隆进pGEM-T载体，随后，将这些片段分别插入原核表达载体pGEX-6P-1并在大肠杆菌中进行原核表达，然后通过Western-blot方法鉴定出禽白血病毒单克隆抗体5D3的抗原识别肽段。　　为了进一步确定单克隆抗体的识别表位，我们根据上述鉴定出的p27肽段中173-240位氨基酸序列设计并合成了11条交叉抗原肽。间接ELISA结果显示，其中193-202位氨基酸残基是能够与5D3反应的最短肽段(193CFRQKSQPDI202)。同源性分析结果显示该肽段在不同的禽白血病亚群中高度保守。　　此外我们还使用肽段微阵列鉴定出了单克隆抗体6C12和09980在网状内皮组织增生病毒囊膜蛋白gp90在B细胞的识别表位。通过构建含有15个氨基酸残基组成的交叉抗原肽，我们构建了一个gp90蛋白微阵列，将该阵列与1μg/ml的单克隆抗体孵育后，再加入羊抗鼠IgG抗体作为二抗，使用LI-COR Odyssey显像系统进行成像。使用PepSlide分析软件对信号点的密度及对应的肽段进行分析。结果显示，单克隆抗体6C12能够与gp90氨基酸序列中216到220位残基YHPLA反应，而单克隆抗体09980能够与gp90氨基酸序列中230-239位残基DPQTSDILEA反应。　　使用合成肽的进一步分析结果显示，上述两肽段216YHPLA220和230DPQTSDILEA239作为gp90B细胞线性表位能够分别与6C12和09980反应。此外，同源性分析结果显示，这两个肽段在不同REV分离株中高度同源。综上所述，本研究结果揭示了禽白血病群特异性抗原p27中能够被单克隆抗体5D3特异性识别的抗原表位。同时也揭示了网状内皮组织增生病病毒囊膜蛋白gp90中能够被单克隆抗体6C12和09980特异性识别的抗原表位。这些抗原表位的发现为ALV和REV的临床诊断以及p27和gp90蛋白结构和功能分析提供了宝贵信息。