病毒感染宿主后，依赖于宿主细胞蛋白的辅助因子，才能完成其感染和复制周期；同时宿主细胞迫于病毒感染的压力，必须进化出各种抵御病毒的方式，病毒和宿主这种相互作用关系，使双方在选择压力下都得到进化。宿主细胞限制因子是先天免疫系统中的组分，具有抗多种病毒的活性，这些限制因子包括干扰素诱导的抗病毒蛋白，如TRIM-5a、APOBEC3G、APOBEC3F和BST-2(也称为Tetherin或CD317）等。干扰素（Interferon,IFN）是1957年，英国病毒生物学家Alick Isaacs和瑞士研究人员Jean Lindenmann在利用鸡胚绒毛尿囊膜研究流感干扰现象时发现的。被病毒感染的细胞产生一种能作用于其他细胞并干扰病毒复制的因子，故将其命名为干扰素。干扰素是一组能诱导人及动物细胞产生多种广谱抗病毒蛋白的类激素蛋白，具有抗病毒、抗肿瘤和免疫调节等生物学活性抗病毒、抗肿瘤和免疫调节等作用真核细胞能够直接或经过诱导来表达一系列蛋白来抵抗病毒的感染。BST-2(tetherin，CD317)是一种可以抑制HIV-1从被感染细胞释放的细胞因子，它的抗病毒效能是在对HIV-1的附属蛋白Vpu的研究中发现的，该因子抑制病毒颗粒释放的作用是通过蛋白来介导的，并且在此过程中，I型干扰素诱导产生的适宜的细胞环境也是至关重要的。为了研究BST-2的生物学活性，根据已发表的BST-2（Bone marrow stromalantigen-2）蛋白的cDNA基因序列，设计一对特异性引物，采用反转录-聚合酶链式反应（RT-PCR）的方法从猪瘟弱毒疫苗和聚肌胞（Poly I:C）刺激的猪肾细胞（PK-15）中扩增猪BST-2的完整cDNA，并构建到真核表达载体pcDNA3.1/V5-His，构建重组表达质粒pcDNA-BST-2,转染HEK293T细胞表达BST-2蛋白，间接免疫荧光检测重组BST-2蛋白的表达，纯化重组蛋白并经Bradford法定量，SDS-PAGE及Western blot检测，以纯化的蛋白做免疫原免疫小鼠，制备出抗BST-2蛋白的阳性血清。利用BST-2蛋白及抗BST-2重组蛋白阳性血清研究BST-2各种生物学活性。结果显示，双酶切鉴定和核酸序列测定证实pcDNA-BST-2真核表达质粒构建成功，转染HEK293T细胞后，经间接免疫荧光能够检测到绿色荧光。生物学活性测定重组BST-2蛋白具有一定的抗水泡性口炎病毒（Vesicular stomatitis virus，VSV）、H9禽流感病毒（Avian influenza virus，AIV）及猪繁殖与呼吸综合症病毒（Porcine reproductive andrespiratory syndrome virus，PRRSV）的活性，并具有抑制肿瘤细胞分裂增殖的活性。重组BST-2具有一定抗病毒生物功能，抑制肿瘤细胞增殖活性，为进一步研究重组BST-2蛋白的活性以及BST-2抗病毒药物研究奠定了基础。