人免疫缺陷病毒(human immunodeficiency virus，HIV)属于反转录病毒科慢病毒属。它会引起人的免疫缺陷综合征(acquired immunodeficiency syndrome，AIDS)，即当人体感染HIV后逐渐降低机体的免疫功能，最后各种机会性感染会导致机体的死亡。HIV感染流行一直难以控制，主要原因就是因为其基因的高度变异性。目前HIV感染者尚无法治愈，也无有效的预防性疫苗。　　 病毒蛋白R(Viral Protein R,Vpr)是HIV编码的非结构蛋白，在病毒包装过程中被包装到病毒粒子，在HIV致病过程中发挥多种功能。包括Vpr会增强逆转录过程的保真性；促进整合前复合体入核；促进HIV-1 LTR的转录；诱导宿主细胞G2期阻滞和促进细胞凋亡等。　　 本文前期以Vpr作为“诱饵”，通过酵母双杂交找到了与其相互作用的蛋白RelB。RelB是NF-κB非经典通路的转录激活因子之一，主要参与许多免疫和炎症反应相关基因的表达与调控。　　 本课题选择HIV-1Vpr基因作为研究的对象，构建了Vpr的原核和真核表达质粒，纯化得到了GST-Vpr和His-Vpr两个融合蛋白，并制备了Vpr的多克隆抗体。同时通过自制的Vpr抗体，检测了Vpr在HeLa细胞中定位，确证了Vpr为核浆共定位，但主要分布于细胞核。同时在293T和HeLa两种细胞中通过在DNA水平和蛋白水平两个层面，建立了Vpr诱导细胞周期停滞在G2/M期的检测平台。进一步检测RelB对Vpr诱导G2/M期捕获的影响，结果发现：在293T中，RelB自身会促进细胞周期的进程，使细胞较多的处于G1期；在HeLa细胞中，在DNA水平上RelB自身对细胞周期的影响不明显，但是在蛋白水平上RelB会使标志蛋白含量降低。当在293T和HeLa细胞中共表达RelB和Vpr时，RelB发挥着促进Vpr诱导细胞周期G2/M期捕获的功能。