γ-内酰胺酶是一种新型的酰胺酶，能够催化酰胺类化合物的酰胺键水解。(+)γ-内酰胺酶能够高效拆分外消旋体γ-内酰胺，获得光学纯的(-)γ-内酰胺。光学纯的(-)γ-内酰胺是制备抗病毒药物阿巴卡韦((-)abacavir)的重要中间原料，具有巨大的经济价值。与化学合成法相比，生物催化具有的反应条件温和，特异性高，低能耗，底物专一性，重复使用，催化效率高等优点，己代替某些化学合成法投入应用。微生物酶法拆分外消旋体γ-内酰胺具有良好的应用前景。　　 本课题从产γ-内酰胺酶菌株Microbacterium hydrocarbonoxydans L29-9-B-4中克隆出一段507bp的基因片段，连接至表达载体PET-30a(+)上，于大肠杆菌中获得高水平表达的重组(+)γ-内酰胺酶，酶蛋白的N端和C端分别引入了一段组氨酸序列，通过Ni亲和层析分离纯化重组(+)γ-内酰胺酶。最优条件下酶活可达20.6U/mg，(-)γ-内酰胺收率为45％，e.e.值可达99％。蛋白单体分子量约为18KDa，由铁氧还蛋白和γ-内酰胺酶两个结构域组成。最适温度和最适pH分别是30℃和6.5，50℃时10min即可失去全部活力。米氏常数为4.41mmol·L-1，最大反应速率为0.137mol·L-1·min。Fe2+(2mmol·L-1)与DTT(＜10mmol·L-1)对酶活有明显的促进作用，酶蛋白被PMSF强烈抑制，金属螯合剂与电子传递系统中的一些重要因子(如NAD，NADH，NADPH，FAD，FMN)对酶活无明显影响。