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人类白细胞抗原F(HLA-F)是主要组织相容性抗原Ⅰ类分子(MHCⅠ)。HLA-F基因在哺乳动物中高度保守，并主要以胞内形式表达，在胚胎绒毛膜滋养层细胞入侵胎盘蜕膜时，HLA-F能表达在滋养层细胞表面。HLA-F与β2m结合形成稳定的二元复合物，不结合抗原多肽。抗原多肽是T细胞受体(TCR)的识别位点，能够激活T细胞针对抗原的免疫反应。HLA-F不结合抗原多肽可能具有与其他HLA分子不同的功能，目前对于HLA-F的功能研究和了解较少。在小鼠中，胸腺细胞白血病抗原(TL)是HLA-F的类似分子，它与β2m结合形成稳定的二元复合物并与CD8αα相互作用发挥免疫抑制的功能。为了获得大量可溶性HLA-F和CD8αα蛋白及初步研究它们的相互关系，本课题分别通过同义突变去除了HLA-F和CD8ααN端的大肠杆菌稀有密码子，将突变后的基因重组进入pET21a质粒并转化BL21菌株，结果显示HLA-F和CD8αα以包涵体形式高效表达。提取纯化及溶解后的包涵体蛋白通过稀释复性法分别复性，再用凝胶过滤层析和离子交换法纯化复性后的蛋白。SDS-PAGE显示HLA-F和CD8αα得到了纯化。纯化后的蛋白通过凝胶过滤层析和native-PAGE实验检测发现HLA-F与CD8αα可能具有相互作用，SPR进一步证明了这个推测，并量化测定了蛋白结合的亲和力常数。HLA-F与CD8αα的相互作用可能会竞争性地抑制其他MHC分子与CD8αα相互作用，从而抑制T细胞激活。推测HLA-F可能参与胚胎发育过程中的母婴免疫耐受调节。这个结果为进一步深入探讨HLA-F的功能提供了线索。