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AAL-2是在杨树菇(Agrocybe aegerita)中发现的第二个凝集素，提取自杨树菇的子实体。最初是将杨树菇子实体提取液加入N-乙酰葡糖胺偶联的琼脂糖凝胶6B亲和层析柱时发现结合到柱上的。糖芯片技术的分析表明AAL-2特异性识别带有非还原末端GlcNAc的糖苷，并表现出明显的序列偏好性，即与GlcNAc-(Gal-GlcNAc)1-3具有最高的结合力;而与不带有非还原末端GlcNAc的糖苷结合力显著降低。前期的功能研究主要包括细胞实验和动物实验，分别表明AAL-2可以诱导肿瘤细胞凋亡以及抑制荷瘤小鼠体内的肿瘤生长并延长生存时间。在对其生物学活性的机制进行研究时，根据AAL-2糖结合特性，发现其能够富集细胞中O-GlcNAc修饰的蛋白质。O-GlcNAc修饰是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式，其调控的细胞途径和功能与蛋白质磷酸化信号级联反应所调节的途径和机理具有广泛的“cross talk”，并且具有信号的营养调控与压力应答的功能，与肿瘤、糖尿病等疾病具有密切关联。AAL-2具有潜在的抗肿瘤应用价值以及作为研究O-GlcNAc化这种重要蛋白修饰的工具的潜力。
为了深入解释AAL-2的糖结合特性及其相关的生理功能，本论文利用分子置换法成功解析了原核体系表达的重组蛋白rAAL-2的母体结构，以及rAAL-2与GlcNAe复合、rAAL-2与三糖GlcNAcβ l-3Gallβ1-4GlcNAc复合、rAAL-2与O-GlcNAc-丝氨酸复合、rAAL-2与具有O-GlcNAc修饰的FoxO1的一条肽链复合等四个复合物的较高分辨率的晶体结构，从而揭示了rAAL-2的β螺旋(β-propeller)的结构形式及其基本的糖结合方式。
β-propeller是一种具有高度重复性和对称性的结构形式，由4-8个blades组成。rAAL-2具有7个blades，围绕着一个假七重轴。每一个blade是由4条反平行的β-折叠链组成的β-折叠片，而且由N-端提供的三个和C-端提供的一个β-折叠链共同组成了末端blade，从而使得首尾相连，稳定了整体结构。这7个blades具有高度相似的序列与结构。
从复合物结构中可以发现rAAL-2具有6个糖结合位点，其与配体之间的结合主要依赖于蛋白质对于GlcNAc的特异识别，对于配体的其他基团或者残基尚未发现特异性。rAAL-2中提供结合的残基主要位于blades之间的连接以及bladeβ-折叠链2-3之间的loop区域。蛋白与配体之间结合时的相互作用包括氢键以及疏水作用。其中最重要的残基是Asn104及其在其他blades中对应的残基，因为它们不仅与GlcNAc之间形成两个氢键（Asn104的OD1、ND2分别与GlcNAc的O3、O4羟基之间形成），对结合起到至关重要的作用，而且决定了蛋白对GlcNAc的特异性，揭示了其不与GalNAc发生特异结合的结构基础。另外，通过与同源蛋白PVL的深入比较，进一步探讨了rAAL-2不像PVL对Neu5Ac具有特异性的结构细节，从而得出rAAL-2对GlcNAc识别的高度专一性的结论。rAAL-2与GlcNAc等配体的SPR实验结果说明rAAL-2与目前所发现并有所应用的GlcNAc结合蛋白相比，对GlcNAc较高的亲和力。AAL-2对GlcNAc高度的特异性与较高的亲和力说明此蛋白对于O-GlcNAc化修饰的研究是非常有价值的。而随着AAL-2对O-GlcNAc修饰蛋白富集作用的进一步研究，非常有希望用其作为工具发展出更加高效准确的研究手段，并有希望对AAL-2的抗肿瘤机制进行阐释。