【摘 要】
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过氧化氢酶是一种能够高效催化分解过氧化氢,使其成为水和氧气的生物大分子,在纺织上广泛应用于氧漂废水中过氧化氢的去除。将过氧化氢酶固定化来增强其稳定性国内外学者作了大
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过氧化氢酶是一种能够高效催化分解过氧化氢,使其成为水和氧气的生物大分子,在纺织上广泛应用于氧漂废水中过氧化氢的去除。将过氧化氢酶固定化来增强其稳定性国内外学者作了大量的研究。本文通过使用3-氨丙基三乙氧基硅烷(APTES)将聚乙烯醇(PVA)表面的大量-OH改性为-NH2,并通过戊二醛与壳聚糖分子形成共价交联,最后用于固定化过氧化氢酶。期间对固定化过程进行了优化,并对得到的固定化酶的性质进行了考察。首先,通过使用FTIR图谱及SEM对载体及固定化酶进行分析,发现改性过程及固定化酶过程都成功进行了。本文对主要的固定化条件(APTES加入量、戊二醛浓度、酶浓度)进行了考察,得到了最优固定化条件:使用2mL APTES对100mLPVA进行表面改性,使用5%的戊二醛对载体进行活化交联,最后用1.25mg/mL的酶溶液得到固定化过氧化氢酶。通过比较还发现,改性组的酶活比为对照组的高出26%左右。其次,通过将改性组的性质与游离酶、对照组的进行比较,发现对照组和改性组的最适温度为45℃,比游离酶高出20℃;最适pH为7,与游离酶的相同。改性组对表面活性剂、氧漂稳定剂、乙醇的抵抗能力都比对照组和游离酶的要强;改性组的热稳定性、pH稳定性、贮藏稳定性都好于对照组的,而对照组的又好于游离酶的。此外,对照组和改性组在使用9次以后,都仍然能保留初始酶活的90%以上。
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