【摘 要】
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端粒位于人类染色体末端,由端粒DNA和端粒结合蛋白(telomere binding proteins,TBP)组成。正常情况下,细胞每次分裂,端粒缩短50—200bp,直至缩短到某一长度时,细胞可能出现凋
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端粒位于人类染色体末端,由端粒DNA和端粒结合蛋白(telomere binding proteins,TBP)组成。正常情况下,细胞每次分裂,端粒缩短50—200bp,直至缩短到某一长度时,细胞可能出现凋亡。端粒酶是核糖核蛋白,它以其内部的一段RNA为模板合成端粒末端重复序列,延长端粒。大多数人类体细胞中,端粒酶呈抑制状态,随细胞分化,端粒不断缩短,最后细胞凋亡。但在实体瘤和血液系统肿瘤,端粒酶活性往往高于正常组织。但端粒酶活性增高的机理尚不清楚,而这种调控机理可能是治疗肿瘤、阻止细胞衰老的关键通道。 95年Chong等发现人类端粒重复序列结合因子(human telomeric repeat binding factor-1,hTRF1)。98年Smith等以hTRF1做探针用酵母双向杂交试验证实在人类端粒中存在一种相对分子质量为142×10~3的蛋白,称之为Tankyrase(TRF1-interacting,ankyrin-related ADP-ribose polymerase),是一种与人类端粒有关的二磷酸腺苷核糖多聚合酶,并证实是人端粒复合物中的一个重要组成部分。 Tankyrase基因定位于人第8号染色体。它拥有三大区域:24个锚蛋白重复序列结合区、二磷酸腺苷核糖多聚合酶(poly(ADP-ribose)polymerase,PARP)同源的催化活性区和SAM(sterile alpha module)区。Tankyrase通过锚蛋白重复序列结合区与TRF1结合,并通过其PARP活性使TRF1聚ADP-核糖基化,减弱TRF1与端粒的结合,因此理论上认为Tankyrase是端粒酶的正向
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