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细胞分泌功能通过囊泡胞吐过程来完成。囊泡胞吐过程是一个涉及许多蛋白质、脂质分子等物质并有多个细胞器参与的复杂过程,由囊泡的生成、成熟、募集、拴系和锚定、囊泡的激活、最后囊泡与细胞膜融合及其内含物通过融合孔释放至胞外等步聚组成。SNARE 蛋白核心复合体是膜融合的分子基础,为膜融合提供能量。Ca2+是调节性分泌的触发信号,synaptotagmin 是囊泡膜融合过程的Ca2+感受蛋白,它与SNARE 蛋白一起组成膜融合的最小分子构件。细胞胞吐活动受到一些调节蛋白,如α-SNAP、NSF、Munc18/nSec1、Munc13、Rab 蛋白及效应物（rabphilin、Rim 和Noc2 等） 和钙结合蛋白（如calmodulin 和CAPS） 等的调控。囊泡的“激活”是囊泡获得（与靶膜） 融合能力的过程。它是低浓度钙（数百纳摩尔） 和磷脂酰肌醇代谢产物依赖性的耗能过程,需要ATP 水解提供自由能。囊泡激活过程受到Ca2+、二酰甘油、Munc13、蛋白激酶A 和蛋白激酶C、SV2A、NSF 以及Snapin 等信号分子和蛋白质的调控。在Ca2+依赖的调节性分泌活动中,囊泡的激活过程是限速性步骤。激活囊泡的数目代表可释放囊泡库的大小。可释放囊泡库的大小取决于未激活囊泡库的大小以及激活、去激活和消耗（即囊泡融合） 的速率。囊泡激活的分子机制目前还不是十分清楚,可能是SNARE 蛋白聚合形成的trans （异位）-SNARE 复合体或trans （同位）-SNARE 蛋白复合体与钙离子感受蛋白synaptotagmin 相互作用形成的复合物赋予了囊泡与靶膜融合的能力。Snapin 是新近发现的与SNAP-25 结合的小分子（15 kD） 蛋白,为普遍表达的胞浆蛋白。Snapin 与SNAP-25 结合并促进syanaptotagmin 与SNARE 复合体的结合。Snapin 通过超螺旋与SNAP-25、SNAP-23 和非神经元性的SNAP-25 同功型结合。也可能与RGS7、腺苷酸环化酶Ⅵ、EBAG9 产物和受体酪氨酸激酶MET 相互作用。在背根神经节细胞,Snapin 和synaptotagmin Ⅸ均与vanilloid 受体-1 （vanilloid receptor-1, TRPV1） 发生相互作用,调节PKA 介导的TRPV1 通道向细胞膜的募集过程,其调节作用可能通过调节SNARE 蛋白复合体依赖的胞吐过程来实现。Snapin也是溶酶体相关细胞器生物发生蛋白复合物（Biogenesis of Lysosome-related Organelles Comlex-1, BLOC-1） 的亚单位,因而也可能参与对细胞胞吞活动的调节。