植物系统获得性免疫(SAR)是一种广谱的免疫反应,依赖于免疫过程中产生的代谢物水杨酸(SA),植物病程相关基因非表达子(NPR1)作为转录辅因子参与系统获得性免疫(SAR),也在诱导性系统免疫(ISR)中起关键作用,因此NPR1是不同抗病途径的交叉点。此外,NPR1还能调节植物的氧化还原节律,与植物生物钟密切相关。NPR1是植物免疫的关键蛋白,并且它的同源蛋白在免疫过程中起重要作用。本研究中,我们对NPR1/NPR4蛋白进行了表达纯化和晶体优化,对NPR1/NPR4全长蛋白进行了限制性蛋白酶酶切,结合质谱和N端测序,我们对NPR1/NPR4进行了截短,在截短体的基础上进行了表达纯化和晶体优化,找到了可用于结晶的NPR1截短体。根据文献报道,我们利用转录因子TGA3,WRKY70和磷酸化激酶SnRK2.8对NPR1进行了相互作用实验,同时利用CUL3A及其截短体对NPR4及其截短体进行了相互作用实验,在组装复合物存在问题的情况下,我们尝试了对NPR1半胱氨酸和翻译后修饰位点进行了定点突变,初步证实了NPR1的SUMO化修饰位点对蛋白三维空间结构有影响,并在蛋白相互作用中起关键作用。本文推进了NPR1晶体结构的解析,有望通过结构生物学手段研究NPR1在SA途径中的分子作用机理。