【摘 要】
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在各种生命进程中铁元素都有着重要作用,但它的高毒性对生物存在威胁,因此需要调控。铁蛋白是独特的铁储藏蛋白和解毒蛋白,具有结构高度保守、稳定性强等特点,是重要的铁调控蛋白之一。铁蛋白的研究热点主要集中在铁氧化机制、铁摄入机制及铁矿化成核机制等方面。到目前为止,有很多动物、植物和细菌铁蛋白均得到深入研究,但关于支原体铁蛋白的结构与功能鲜有研究报道。支原体是一类没有细胞壁的能够自我复制的最小原核微生物,
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在各种生命进程中铁元素都有着重要作用,但它的高毒性对生物存在威胁,因此需要调控。铁蛋白是独特的铁储藏蛋白和解毒蛋白,具有结构高度保守、稳定性强等特点,是重要的铁调控蛋白之一。铁蛋白的研究热点主要集中在铁氧化机制、铁摄入机制及铁矿化成核机制等方面。到目前为止,有很多动物、植物和细菌铁蛋白均得到深入研究,但关于支原体铁蛋白的结构与功能鲜有研究报道。支原体是一类没有细胞壁的能够自我复制的最小原核微生物,大小为0.1-0.3微米。穿透支原体因其能粘附并穿透真核细胞膜而得名,是一种与艾滋病相关的支原体。到目前为止,还没有任何一种支原体铁蛋白的结构得到解析。本论文对穿透支原体铁蛋白（Mpef）开展了晶体学研究,结果如下:1、论文解析了Mpef的空间结构,该结构是第一个支原体铁蛋白的结构,分辨率为1.9（?）。Mpef由24个亚基自组装成笼形结构,不包含血红素,明显区别于细菌铁蛋白。2、晶体结构显示构成Mpef催化氧化活性中心的氨基酸均来自B和D螺旋,是一种全新的活性中心。Mpef催化氧化活性中心铁结合位点A和B分别结合一个铁原子,距离为2.9（?）。位点A中的铁原子与氨基酸残基D55,H60,D134,D138和两个水分子配位,位点B中的铁原子与氨基酸残基D138,E141和4个水分子配位。Mpef的C末端区域在晶体结构中观察不到,分子动力学模拟结果显示该区域全部由带负电荷的氨基酸残基组成,可能参与活性中心铁结合位点C的组成。3、Fe2+通过亲水性的B通道进入铁蛋白铁氧化催化活性中心,氨基酸残基E141连接B通道与活性中心,起到转移Fe2+的作用。Mpef的三重轴通道为疏水通道,四重轴通道为亲水通道,但不参与Fe2+的摄入过程。4、分析了导致Mpef铁氧化催化活性中心低活性的可能原因包括活性位点的结构、亚铁离子摄入通道和活性位点外侧的氨基酸残基。
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