本文首次从家蝇（Musca domestica）幼虫血淋巴中分离纯化到一种具抗菌活性的蛋白质，并对其部分理化和生物学性质进行了研究。通过体壁损伤法诱导家蝇幼虫产生免疫血淋巴，经沸水浴热变性、减压蒸馏浓缩、CM-Sepharose离子交换层析、Sephadex G-50凝胶过滤等步骤纯化后，聚丙烯酰胺凝胶电泳证明为单一蛋白区带。 经SDS-PAGE测得该抗菌蛋白的分子量为12,600道尔顿，IEF测得其等电点为9.8。氨基酸组成分析表明，家蝇抗菌蛋白富含脯氨酸，其含量达27.3％。NR／R双向SDS-PAGE证明家蝇抗菌蛋白分子中的两个半胱氨酸残基未形成二硫键。远紫外圆二色谱（CD）分析显示，在生理条件下，家蝇抗菌蛋白的二级结构构象组成为：26.6％α-螺旋，23.7％β-折叠，49.7％β-转角与无规卷曲。在接近细胞膜的疏水环境中，β-折叠含量减少，α-螺旋含量增加。推测家蝇抗菌蛋白的抗菌机理是可能作用于细菌细胞膜，α-螺旋在这一过程中起着重要的作用。 对数种细菌的抗菌活性检测表明，家蝇抗菌蛋白具有较广的抗菌谱，对人病原细菌、昆虫病原细菌及非病原细菌都有抗性，对革兰氏阳性菌的抗性高于革兰氏阴性菌。它不具血细胞凝集活性，亦不能使血细胞发生溶血，具有很高的热稳定性。这种蛋白质不是溶菌酶，而是一种未见报道的抗菌蛋白，根据其各项性质认为它可能属于富含脯氨酸的抗菌蛋白类。 昆虫抗菌蛋白具有传统抗生素不可比拟的优点，有望成为新一代抗菌药物。我们的工作为家蝇免疫机制的进一步深入研究打下了基础，对家蝇抗菌蛋白的潜在应用价值的开发有着重要意义。