本文以鱼粉加工下脚料——鱼溶浆为原料,利用游离酶和固定化酶酶解生产鱼溶浆蛋白,为促进低值鱼资源的高值化、生态化综合利用提供理论支撑。主要研究结果如下:（1）优化了复合酶法酶解鱼溶浆生产水解肽的工艺条件,并分析了水解肽的相关性能。结果表明最佳酶解工艺为:酶解时间45 min、酶解温度54.5℃、酶解p H 8.2、碱性蛋白酶与中性蛋白酶比例1:1,在此条件下三氯乙酸氮溶解指数（TCA-NSI）可达76.51%。所制备的水解肽中分子量低于1500 Da的多肽含量可达81.94%,必需氨基酸指数（EAAI）为1.04,且具有较强的体外抗氧化活性。（2）采用化学共沉淀法制备磁性纳米颗粒（MNPs）,并将3-氨丙基三乙氧基硅烷（APTES）修饰至其表面,优化了交联酶聚集体（CLEAs）及磁性CLEAs的制备工艺,并对其酶学性质进行了表征。结果表明,中性蛋白酶CLEAs和磁性CLEAs的最佳制备工艺为:戊二醛浓度为0.2%,交联时间为4 h,酶添加量为72 U/m L。碱性蛋白酶CLEAs和磁性CLEAs的最佳制备工艺为:戊二醛浓度为0.2%,交联时间为4 h,酶添加量为144 U/m L。酶学性质研究表明,固定化酶的pH稳定性及热稳定性均优于游离酶;中性蛋白酶磁性CLEAs的Km值低于CLEAs和游离酶,Vmax值略高于CLEAs和游离酶;碱性蛋白酶磁性CLEAs的Km值高于CLEAs和游离酶,三者Vmax值相似。（3）以鱼溶浆为原料,采用上述磁性CLEAs技术制备的固定化酶酶解制备水解肽,并分析了所制备水解肽的相关性能。结果表明最优酶解工艺为:酶解时间45 min、酶解温度54.1℃、酶解p H 7.8、固定化碱性蛋白酶与中性蛋白酶比例1.5:1,在此条件下TCA-NSI可达77.27%。酶解液中药效氨基酸及小分子多肽的质量分数较高,且具有较强的抗氧化性。此外,固定化酶循环利用5次时TCA-NSI值仍可保持首次使用时的48%。（4）采用葡聚糖凝胶G-25（Sephadex G-25）对酶解液蛋白进行分离纯化,优化了洗脱流速和上样量,并对分离得到的不同组分进行性能分析。结果表明,Sephadex G-25对鱼溶浆蛋白肽的最佳分离条件为:上样量1 m L,流速0.36 BV/h。不同分离组分的性能表征结果表明,P1、P2、P3组分的总蛋白含量及多肽含量逐渐下降,而游离氨基酸含量逐步上升,以及氨基酸组成较为均衡,蛋白肽分子量均主要分布于180-1500 Da,且各组分均呈现出一定的抗氧化活性。