本文对Rv1674c蛋白的结构和功能进行了研究。结核病是由结核分枝杆菌亦称结核杆菌(MTB，Mycobacterium tuberculosis)感染引起的慢性传染病，据世界卫生组织WHO报道，每年约有800万新病例发生，并至少引起300万人死亡。检测和治疗结核病都比较复杂，这是由于结合杆菌在人体宿主内的潜伏期可以长达数月甚至数年。而关于结核杆菌保持持续性活性的机制目前还不是很清楚。适应缺氧性环境在结核杆菌发病机制中具有重要作用。目前有一种基于大约MTB50个转录调控因子的调控网络在理解生理性的缺氧调控上提出了新的观点。对MTB的持久性存活而言，适应缺氧环境非常重要。在这个调控网络中，Rv0324蛋白是一个重要的节点，并且有可能激活另一个节点KstR，而KstR是一种胆固醇降解抑制因子。Rv0324和KstR都和持久性缺氧应答相关。Rv0324蛋白在缺氧应答中是其中一种关键的转录因子，Rv1674c是Rv0324的一种同源蛋白，这两种蛋白都具有两个结构域分别为位于N端的helix turn helix-ArsR(HTH-ArsR)结构域和位于C端的Rhodanese Homology Domain(RHOD)即硫氰酸酶同源域。Rv1674c蛋白推测同样为结核分枝杆菌中一种转录因子，调节蛋白转录功能，其中HTH Domain为结合DNA区域的结构域，RHOD为蛋白的功能区域，主要发挥着转移硫原子作用。Rv1674c蛋白中的HTH结构可以和DNA序列相结合从而发挥蛋白的功能，我们从这一方向入手试图寻找能与Rv1674c蛋白相结合的DNA序列从而进一步揭示蛋白的功能。而RHOD是作为Rv1674c蛋白的功能域，发挥着转移硫的功能，通过体外实验可以初步了解蛋白的功能活性。目前国际上关于研究MTB中硫转移酶蛋白的报道不多，我们通过气相扩散的蛋白结晶方法首次获得Rv1674c蛋白2.05(A)的高分辨率晶体结构，初步衍射分析显示晶体的空间群属于P3221或P3121，参数为a=b=67.79(A),c=174.54(A),α=β=90°，γ=120°，每个晶体是由两个蛋白质分子构成的。