AFR1基因于1993年被Konopka发现。接下来的研究工作显示，过量表达Afr1p可促进a型细胞对α因子诱导产生的细胞周期停滞的适应；Afr1p对于细胞融合过程中融合突起的形成至关重要，afr1△菌株不能形成尖的融合突起；Afr1p定位于细胞融合突起的基部以及出芽细胞的颈部；在有丝分裂期的细胞中过量表达AFR1，细胞出现过度极化生长现象，细胞形态与隔膜蛋白(septins)温度敏感突变株在限制温度下的形态相似，都形成多核的长芽细胞。 本论文通过在细胞中同时过量表达AFR1与CDC12，研究Afr1p与Cdc12p间的相互关系。实验发现采用多拷贝载体过量表达Cdc12p可以抑制在半乳糖诱导条件下携带GAL-AFR1质粒的细胞的形态发生缺陷；由于Afr1p与Cdc12p共定位于出芽细胞的颈部，因此半乳糖诱导Afr1p过量表达可能破坏了Cdc12p的正常定位，细胞形态检验点被异常激活，细胞不能进入M期，因而细胞呈现过度极化生长，芽的形态变长。与这一假设相符，除了被过量表达Cdc12p抑制外，Afr1p过量表达引起的异常细胞形态还可被缺失SWE1基因抑制，也可被缺失MIH1基因加强。Cdc12p在细胞内的正确定位依赖于Afr1p，无论在出芽细胞还是在受信息素诱导而形成融合突起的细胞中，AFR1基因的缺失都会导致Cdc12p的定位异常。 缺失AFR1基因使被α因子阻滞在G1期的细胞表现出恢复生长延迟的表型，说明Afr1p有促进被α因子阻滞在G1期的细胞恢复生长的作用，这与过量表达Afr1p可以使细胞产生对α因子的抗性相一致；AFR1基因缺失对G0期细胞重新进入有丝分裂细胞周期没有影响。 afr1△菌株的融合效率低于野生型细胞，过量表达Mpk1p使其融合效率更低：但AFR1缺失可以提高极化小体(polarism)组分缺失菌株的融合效率。极化小体组分缺失导致Mpk1p活性增强，细胞融合效率下降。在极化小体组分缺失菌株中缺失AFR1可以降低Mpk1p的活性，从而使细胞的融合效率增加。 实验结果表明，SPA2过量表达可以抑制afr1△菌株的α因子诱导的形态发生缺陷，说明在这一过程中Spa2p和Afr1p在同一条遗传途径中发挥作用，而且Spa2p位于Afr1p的下游。Afr1p和Spa2p协同调节细胞完整性途径中的MAPKMpk1p的定位，但不影响信息素响应途径的MAPK Fus3p的定位。